GermanWikipedia - /page/entry.mu

Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Protein</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Protein</h1>

</header>

</div>

Ein Protein, umgangssprachlich Eiweiß (veraltet Eiweißstoff) genannt, ist ein biologisches <a href="Makromolek%C3%BCl" title="Makromolekül">Makromolekül</a>, das aus <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> aufgebaut wird, die durch <a href="Peptidbindung" title="Peptidbindung">Peptidbindungen</a> verknüpft sind.

Proteine finden sich in jeder <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zelle</a> und machen zumeist mehr als die Hälfte des Trockengewichts aus.<a href="#cite_note-1">[1]</a> Sie dienen ihr als molekulare „Werkzeuge“ und erfüllen je nach der besonderen Struktur unterschiedliche Aufgaben, indem sie beispielsweise <a href="Zellmigration" title="Zellmigration">Zellbewegungen</a> ermöglichen, <a href="Metabolit" title="Metabolit">Metabolite</a> transportieren, <a href="Ion" title="Ion">Ionen</a> pumpen, chemische Reaktionen <a href="Katalyse" title="Katalyse">katalysieren</a> oder <a href="Botenstoff" title="Botenstoff">Signalstoffe</a> erkennen können. Überwiegend aus Proteinen bestehen so auch Muskeln, Herz, Hirn, Haut und Haare.

Die Gesamtheit aller Proteine in einem <a href="Lebewesen" title="Lebewesen">Lebewesen</a>, einem <a href="Gewebe_(Biologie)" title="Gewebe (Biologie)">Gewebe</a>, einer <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zelle</a> oder einem <a href="Zellkompartiment" title="Zellkompartiment">Zellkompartiment</a>, unter exakt definierten Bedingungen und zu einem bestimmten Zeitpunkt, wird als <a href="Proteom" title="Proteom">Proteom</a> bezeichnet.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Wortherkunft_und_Geschichte">Wortherkunft und Geschichte</h2></div>

Das Wort Protein wurde erstmals 1839 in einer Veröffentlichung<a href="#cite_note-2">[2]</a> von <a href="Gerardus_Johannes_Mulder" title="Gerardus Johannes Mulder">Gerardus Johannes Mulder</a> benutzt. Diese Bezeichnung wurde ihm 1838 von <a href="J%C3%B6ns_Jakob_Berzelius" title="Jöns Jakob Berzelius">Jöns Jakob Berzelius</a> vorgeschlagen, der sie von dem <a href="Altgriechische_Sprache" title="Altgriechische Sprache">griechischen</a> Wort πρωτεῖος <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261937631">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .Latn{font-family:"Akzidenz Grotesk","Arial","Avant Garde Gothic","Calibri","Futura","Geneva","Gill Sans","Helvetica","Lucida Grande","Lucida Sans Unicode","Lucida Grande","Stone Sans","Tahoma","Trebuchet","Univers","Verdana"}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style>proteios für „grundlegend“ und „vorrangig“, basierend auf πρῶτος protos für „Erster, Vorderster“ oder „Vorrangiger“, abgeleitet hatte. Dahinter stand die irrtümliche Idee, dass alle Proteine auf einer gemeinsamen Grundsubstanz basieren.<a href="#cite_note-3">[3]</a> Daraus entstand ein heftiger Streit mit <a href="Justus_von_Liebig" title="Justus von Liebig">Justus von Liebig</a>.

Dass Proteine aus Aminosäurenketten über Peptidbindungen aufgebaut sind, wurde zuerst 1902 auf der 14. Versammlung deutscher Naturforscher und Ärzte unabhängig von <a href="Emil_Fischer" title="Emil Fischer">Emil Fischer</a> und <a href="Franz_Hofmeister" title="Franz Hofmeister">Franz Hofmeister</a>, die beide Vorträge hielten, vermutet. Fischer führte dabei den Begriff <a href="Peptid" title="Peptid">Peptid</a> ein.<a href="#cite_note-4">[4]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Proteinbiosynthese">Proteinbiosynthese</h2></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation">→ Hauptartikel: <a href="Proteinbiosynthese" title="Proteinbiosynthese">Proteinbiosynthese</a></div>

Bausteine der Proteine sind bestimmte als proteinogen, also proteinaufbauend, bezeichnete <a href="Aminos%C3%A4uren#Proteinogene_Aminosäuren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a>, die durch <a href="Peptidbindung" title="Peptidbindung">Peptidbindungen</a> zu Ketten verbunden sind. Beim Menschen handelt es sich um 21 verschiedene Aminosäuren – den 20 seit langem bekannten sowie <a href="Selenocystein" title="Selenocystein">Selenocystein</a>. Auf acht Aminosäuren ist der menschliche Organismus besonders angewiesen, denn sie sind <a href="Essenzielle_Stoffe" class="mw-redirect" title="Essenzielle Stoffe">essenziell</a>, was bedeutet, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann, sondern mit der Nahrung aufnehmen muss. Die Aminosäureketten können eine Länge von bis zu mehreren tausend Aminosäuren haben, wobei man Aminosäureketten mit einer Länge von unter ca. 100 Aminosäuren als <a href="Peptid" title="Peptid">Peptide</a> bezeichnet und erst ab einer größeren Kettenlänge von Proteinen spricht. Die molekulare Größe eines Proteins wird in der Regel in <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">Kilo-Dalton</a> (kDa) angegeben. <a href="Titin" title="Titin">Titin</a>, das mit ca. 3600 kDa größte bekannte menschliche Protein, besteht aus über 30.000 Aminosäuren und beinhaltet 320 <a href="Proteindom%C3%A4ne" title="Proteindomäne">Proteindomänen</a>.

Die <a href="Aminos%C3%A4urensequenz" class="mw-redirect" title="Aminosäurensequenz">Aminosäurensequenz</a> eines Proteins – und damit sein Aufbau – ist in der <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">Desoxyribonukleinsäure</a> (DNA) codiert. Der dazu verwendete <a href="Genetischer_Code" title="Genetischer Code">genetische Code</a> hat sich während der <a href="Evolution" title="Evolution">Evolution</a> der Lebewesen kaum verändert. In den <a href="Ribosomen" class="mw-redirect" title="Ribosomen">Ribosomen</a>, der „Proteinproduktionsmaschinerie“ der Zelle, wird diese Information verwendet, um aus einzelnen Aminosäuren eine <a href="Polypeptidkette" class="mw-redirect" title="Polypeptidkette">Polypeptidkette</a> zusammenzusetzen, wobei die je von einem <a href="Codon" class="mw-redirect" title="Codon">Codon</a> bestimmten Aminosäuren in der von DNA vorgegebenen Reihenfolge verknüpft werden. Erst mit der <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">Faltung</a> dieser Kette im wässrigen Zellmilieu entsteht dann die dreidimensionale Form eines bestimmten Proteinmoleküls.

Das <a href="Haploid" class="mw-redirect" title="Haploid">haploide</a> humane <a href="Genom" title="Genom">Genom</a> enthält rund 20.350 Protein-codierende Gene – viel weniger, als vor der <a href="DNA-Sequenzierung" title="DNA-Sequenzierung">Sequenzierung</a> des Genoms angenommen.<a href="#cite_note-IHSGC2004-5">[5]</a> Tatsächlich codieren nur etwa 1,5 % der gesamten genomischen DNA für Proteine, während der Rest aus Genen für <a href="Non-coding_RNA" class="mw-redirect" title="Non-coding RNA">non-coding RNA</a>, sowie <a href="Intron" title="Intron">Introns</a>, regulatorischer DNA und <a href="Nichtcodierende_Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Nichtcodierende Desoxyribonukleinsäure">nichtcodierenden Desoxyribonukleinsäuren</a> besteht.<a href="#cite_note-IHSGC2001-6">[6]</a> Da viele der Protein-codierenden Gene – etwa durch <a href="Alternatives_Splicing" class="mw-redirect" title="Alternatives Splicing">alternatives Splicing</a> des Primärtranskripts (<a href="Pr%C3%A4kursor-mRNA" class="mw-redirect" title="Präkursor-mRNA">Präkursor-mRNA</a>) eines Gens – mehr als ein Protein produzieren, kommen im menschlichen Körper weit mehr als nur 20.350 verschiedene Proteine vor. Darüber hinaus kennt man heute Proteine, deren Bildung auf <a href="Exon" title="Exon">Exons</a> von Genen oder Gensegmenten in räumlich weit entfernten Chromosomregionen, mitunter sogar unterschiedlichen <a href="Chromosom" title="Chromosom">Chromosomen</a>, zurückgeht.<a href="#cite_note-PMID_15998911-7">[7]</a> Mithin ist die traditionelle <a href="Ein-Gen-ein-Enzym-Hypothese" title="Ein-Gen-ein-Enzym-Hypothese">Ein-Gen-ein-Enzym-Hypothese</a> (auch: Ein-Gen-eine <a href="MRNA" title="MRNA">mRNA</a>-ein-Protein-Hypothese) für höhere <a href="Organismus" title="Organismus">Organismen</a> heute nicht mehr haltbar.<a href="#cite_note-PMID_18578642-8">[8]</a><a href="#cite_note-PMID_17569836-9">[9]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Proteinstruktur">Proteinstruktur</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Anzahl_der_beteiligten_Aminosäuren">Anzahl der beteiligten Aminosäuren</h3></div>

Kleine <a href="Peptid" title="Peptid">Peptide</a> werden als <a href="Oligopeptide" title="Oligopeptide">Oligopeptide</a> bezeichnet, wobei <a href="Dipeptid" class="mw-redirect" title="Dipeptid">Dipeptide</a> nur aus zwei <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> aufgebaut sind, Tripeptide aus drei, Tetrapeptide aus vier Aminosäuren etc. Größere Peptide mit mehr als zehn Aminosäuren werden <a href="Polypeptide" class="mw-redirect" title="Polypeptide">Polypeptide</a> genannt. Die meisten Proteine sind Ketten von 100 bis 300 Aminosäuren, selten haben sie über tausend (siehe Balkengrafik). Das größte bekannte Protein besteht aus einer Kette von über 30.000 peptidisch verknüpften Aminosäuren und ist in <a href="Muskelzelle" class="mw-redirect" title="Muskelzelle">Muskelzellen</a> zu finden: <a href="Titin" title="Titin">Titin</a>.

Proteine brauchen für ihre Funktion eine gewisse Größe. So können Oligopeptide als Signalstoffe – etwa als <a href="Hormon" title="Hormon">Hormon</a> oder als <a href="Neurotransmitter" title="Neurotransmitter">Neurotransmitter</a> – eingesetzt werden, für eine <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a>funktion sind aber meist mehr als 50 Aminosäuren nötig. Unbegrenzt viele Aminosäuren kann ein Protein schon deshalb nicht enthalten, da nur eine begrenzte Menge Aminosäuren zur Verfügung steht. Zudem hängt die Dauer für den Zusammenbau einer Aminosäurenkette ab von der Anzahl der Aminosäuren (siehe <a href="Proteinbiosynthese" title="Proteinbiosynthese">Proteinbiosynthese</a>).

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Räumlicher_Aufbau">Räumlicher Aufbau</h3></div>

Die räumliche Struktur bedingt die Wirkungsweise der Proteine. Die <a href="Proteinstruktur" title="Proteinstruktur">Proteinstruktur</a> lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:

<ul><li>Als <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a> eines Proteins wird die Abfolge (Sequenz) der einzelnen Aminosäuren einer Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt, könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jedes Kettenglied eine Aminosäure darstellt (Schreibweise vom Amino/N- zum Carboxy/C-Terminus: AS1–AS2–AS3–AS4- …). Die Primärstruktur beschreibt lediglich die <a href="Aminos%C3%A4uresequenz" title="Aminosäuresequenz">Aminosäurensequenz</a>, jedoch nicht den räumlichen Aufbau des Proteins. Hierzu gehört auch die <a href="Signalsequenz" title="Signalsequenz">Signalsequenz</a>.</li>

<li>Als <a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundärstruktur</a> wird die Zusammensetzung des Proteins aus besonders häufig auftretenden Motiven für die räumliche Anordnung der Aminosäuren bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: <a href="%CE%91-Helix" title="Α-Helix">α-Helix</a>, <a href="%CE%92-Faltblatt" title="Β-Faltblatt">β-Faltblatt</a>, <a href="%CE%92-Schleife" title="Β-Schleife">β-Schleife</a>, <a href="%CE%92-Helix" title="Β-Helix">β-Helix</a> und ungeordnete, so genannte <a href="Random_Coil" title="Random Coil">Random-Coil-Strukturen</a>. Diese Strukturen ergeben sich durch <a href="Wasserstoffbr%C3%BCckenbindung" title="Wasserstoffbrückenbindung">Wasserstoffbrückenbindungen</a> zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-<a href="Backbone_(Biochemie)" title="Backbone (Biochemie)">Rückgrates</a>. Jede Aminosäure in einem Protein hat charakteristische Winkel zwischen den einzelnen Atomen des Rückgrates (<a href="Diederwinkel" title="Diederwinkel">Diederwinkel</a>). Den Winkel (N-terminal) vor dem C-Atom mit der Seitenkette einer Aminosäure bezeichnet man als φ-Winkel, den danach als ψ-Winkel. Diese können, mit einer Nummerierung versehen, in einem <a href="Ramachandran-Plot" title="Ramachandran-Plot">Ramachandran-Plot</a> gegeneinander aufgetragen werden, um Sekundärstrukturen anzuzeigen. Alternativ kann ein <a href="Janin-Plot" title="Janin-Plot">Janin-Plot</a> verwendet werden.</li>

<li>Die <a href="Terti%C3%A4rstruktur" title="Tertiärstruktur">Tertiärstruktur</a> ist die der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> bestimmt. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken beispielsweise <a href="Disulfidbr%C3%BCcke" title="Disulfidbrücke">Disulfidbrücken</a>, (<a href="Atombindung" class="mw-redirect" title="Atombindung">kovalente</a> Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier <a href="Cystein" title="Cystein">Cysteinreste</a>) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten <a href="Wasserstoffbr%C3%BCckenbindung" title="Wasserstoffbrückenbindung">Wasserstoffbrückenbindungen</a>. Zusätzlich spielen <a href="Hydrophob" class="mw-redirect" title="Hydrophob">hydrophobe</a>, <a href="Ionische_Bindung" title="Ionische Bindung">ionische</a> und <a href="Van-der-Waals-Kr%C3%A4fte" title="Van-der-Waals-Kräfte">Van-der-Waals-Kräfte</a> eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.</li>

<li>Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem <a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Proteinkomplex</a> zusammenlagern, der so genannten <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>. Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten, die aus ein und derselben Polypeptidkette, dem Vorläuferprotein (engl. Precursor) hervorgegangen sind (vgl.: <a href="Insulin" title="Insulin">Insulin</a>). Als Vorläuferproteine bezeichnet man die Prä- (mit noch zu proteolysierenden Signal- oder Aktivierungssequenzen) und die Präproproteine (mit noch zu proteolysierenden Signal- und Aktivierungssequenzen). Dabei sind die einzelnen Proteine häufig durch Wasserstoffbrücken und <a href="Ionische_Bindung" title="Ionische Bindung">Salzbrücken</a> aber auch durch kovalente Bindungen miteinander verknüpft. Die einzelnen Untereinheiten eines solchen Komplexes werden als Protomere bezeichnet. Einige Protomere können ihre Funktion auch als eigenständige Proteine besitzen, aber viele erreichen ihre Funktionalität nur im Komplex. Als Beispiel für aus mehreren Proteinen zusammengelagerte Komplexe können die <a href="Immunglobuline" class="mw-redirect" title="Immunglobuline">Immunglobuline</a> (<a href="Antik%C3%B6rper" title="Antikörper">Antikörper</a>) dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine über insgesamt vier <a href="Disulfidbr%C3%BCcke" title="Disulfidbrücke">Disulfidbrücken</a> zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind.</li>

<li>Einige Proteine ordnen sich noch in einer über die Quartärstruktur hinausgehenden, molekular aber bereits ebenso prädeterminierten „Überstruktur“ oder „Suprastruktur“ an, wie <a href="Kollagen" class="mw-redirect" title="Kollagen">Kollagen</a> in der Kollagenfibrille oder <a href="Aktin" title="Aktin">Aktin</a>, <a href="Myosin" title="Myosin">Myosin</a> und <a href="Titin" title="Titin">Titin</a> im <a href="Sarkomer" title="Sarkomer">Sarkomer</a>.</li></ul>

Die Einteilung in Primär- bis Quartärstruktur erleichtert das Verständnis und die Beschreibung der Faltung von Proteinen. Unter physiologischen Bedingungen faltet eine definierte Primärstruktur zu einer bestimmten Tertiärstruktur auf. Anders gesagt: Der Gehalt an Information, der schon in der Primärstruktur als lineare <a href="Aminos%C3%A4uresequenz" title="Aminosäuresequenz">Aminosäuresequenz</a> enthalten ist, äußert sich in Gestalt einer bestimmten dreidimensional formierten Proteinstruktur.

Für diese Faltung der Polypeptidkette in die charakteristische dreidimensionale Form des nativen Proteins sind aber besondere Umgebungsbedingungen erforderlich – so unter anderem ein wässriges Medium, ein <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">pH-Wert</a> in einem bestimmten engen Bereich, eine Temperatur innerhalb gewisser Grenzen. Sie werden erfüllt im Milieu der Zelle innerhalb deren <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Membran</a>. Dennoch würden viele komplexe Proteine nicht spontan zu jener Struktur <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">falten</a>, die in der Zelle funktionstragend ist, sondern brauchen dazu Faltungshelfer, sogenannte <a href="Chaperone" class="mw-redirect" title="Chaperone">Chaperone</a>. Die Chaperone binden an neugebildete (<a href="Naszierender_Stoff" title="Naszierender Stoff">naszierende</a>) Polypeptide – oder denaturierte bzw. beschädigte Aminosäureketten – und verhelfen ihnen unter Verbrauch chemischer Energie zur physiologisch funktionellen Struktur.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Klassifizierung_von_Proteinen">Klassifizierung von Proteinen</h3></div>

Man kann Proteine nach der äußeren Form in zwei Hauptgruppen einteilen:

<ul><li>die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des <a href="Eiklar" title="Eiklar">Eiklars</a>, Ov-<a href="Albumin" class="mw-redirect" title="Albumin">Albumin</a> genannt),</li>

<li>die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die <a href="Keratine" title="Keratine">Keratine</a> in den Haaren und Fingernägeln, <a href="Kollagen" class="mw-redirect" title="Kollagen">Kollagen</a>, <a href="Aktin" title="Aktin">Aktin</a> und <a href="Myosin" title="Myosin">Myosin</a> für die <a href="Muskelkontraktion" title="Muskelkontraktion">Muskelkontraktion</a>).</li></ul>

Weiterhin werden Proteine nach ihrer Zusammensetzung eingeteilt, z. B. bei <a href="Konjugiertes_Protein" title="Konjugiertes Protein">konjugierten Proteinen</a>. Daneben ist auch eine Einteilung nach der Funktion möglich, z. B. <a href="Strukturprotein" title="Strukturprotein">Strukturproteine</a>.

<th colspan="2">Molekülform

</th>

<th>Nicht-Protein-Anteil

</th></tr>

<tr>

<td>Globuläre Proteine

</td>

<td>Fibrilläre Proteine

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Albumine" title="Albumine">Albumine</a>

</td>

<td><a href="Kollagen" class="mw-redirect" title="Kollagen">Kollagen</a>

</td>

<td><a href="Glykoproteine" title="Glykoproteine">Glykoproteine</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Globuline" title="Globuline">Globuline</a>

</td>

<td><a href="Elastin" title="Elastin">Elastin</a>

</td>

<td><a href="Nukleoproteine" title="Nukleoproteine">Nukleoproteine</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Histone" class="mw-redirect" title="Histone">Histone</a>

</td>

<td><a href="Keratin" class="mw-redirect" title="Keratin">Keratin</a>

</td>

<td><a href="Chromoproteine" title="Chromoproteine">Chromoproteine</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Protamine" title="Protamine">Protamine</a>

</td>

<td><a href="Fibrinogen" title="Fibrinogen">Fibrinogen</a>

</td>

<td><a href="Phosphoproteine" title="Phosphoproteine">Phosphoproteine</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Prolamine" title="Prolamine">Prolamine</a>

</td>

<td><a href="Myosin" title="Myosin">Myosin</a>

</td>

<td><a href="Lipoproteine" title="Lipoproteine">Lipoproteine</a>

</td></tr></tbody></table>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Proteinoberfläche">Proteinoberfläche</h3></div>

Vereinfachend wird stellvertretend für die komplexe Proteinstruktur oft nur das Rückgrat (Backbone) des Proteins abgebildet (z. B. Abbildungen rechts oben). Zum Verständnis der Funktion ist jedoch die Oberfläche des Proteins von großer Bedeutung. Da die Seitenketten der Aminosäuren vom Rückgrat aus in den Raum ragen, tragen auch sie entscheidend zur Struktur bei: Der Verlauf des Rückgrats bestimmt den generellen dreidimensionalen Aufbau, aber die Konturen der Oberfläche und die biochemischen Eigenschaften des Proteins werden von den Seitenketten bestimmt.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="3D-Darstellung">3D-Darstellung</h3></div>

Zum besseren Verständnis von Aufbau und Funktion ist es unerlässlich, die räumliche Gestalt von Proteinen mithilfe geeigneter Grafikprogramme darzustellen.

Das meistverbreitete Dateiformat für Atompositionsdaten von Proteinen ist das PDB-Format der freizugänglichen <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">Protein Data Bank</a>. Eine PDB-Datei enthält zeilenweise Einträge für jedes <a href="Atom" title="Atom">Atom</a> im Protein, sortiert nach der Aminosäuresequenz; im einfachsten Fall sind das Atomart und kartesische Koordinaten. Es handelt sich also um ein systemunabhängiges Klartext-Format. Auf Basis dieser Datei kann dann z. B. in <a href="Jmol" title="Jmol">Jmol</a> die 3D-Struktur dargestellt werden. Ist die natürliche 3D-Struktur noch nicht ermittelt, hilft nur noch die <a href="Proteinstrukturvorhersage" title="Proteinstrukturvorhersage">Proteinstrukturvorhersage</a>.

<div class="sieheauch" role="navigation" style="font-style:italic;">Siehe auch: <a href="Molekulardesign" class="mw-redirect" title="Molekulardesign">Molekulardesign</a></div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Proteinchemie">Proteinchemie</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Reinigung">Reinigung</h3></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation">→ Hauptartikel: <a href="Proteinreinigung" title="Proteinreinigung">Proteinreinigung</a></div>

Die Aufreinigung und Anreicherung von Proteinen aus biologischem Material ist ein wichtiger Schritt in der <a href="Biochemie" title="Biochemie">biochemischen</a> Identifikation und Charakterisierung von neu entdeckten Proteinen.

In der <a href="Biotechnologie" title="Biotechnologie">Biotechnologie</a> und dort besonders bei <a href="Rekombinantes_Protein" title="Rekombinantes Protein">rekombinanten Proteinen</a> ist die reproduzierbare, sorgfältige Proteinreinigung – meist in großem Maßstab – eine wichtige Voraussetzung zur Verwendung dieser Proteine in der <a href="Diagnostik" class="mw-redirect" title="Diagnostik">Diagnostik</a> oder <a href="Therapie" title="Therapie">Therapie</a>.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Quantitativer_Nachweis">Quantitativer Nachweis</h3></div>

Folgende Nachweise, die keine Absolutmessungen darstellen und alle ihre Limitationen haben (z. B. Fehlmessungen durch interferierende Substanzen; Bezug auf ein bestimmtes Standardprotein etc.), dienen zur Quantifizierung von Proteinen:

<ul><li><a href="UV/VIS-Spektroskopie" title="UV/VIS-Spektroskopie">UV-Absorption</a></li>

<li><a href="Xanthoproteinreaktion" class="mw-redirect" title="Xanthoproteinreaktion">Xanthoproteinreaktion</a></li>

<li><a href="Millon-Reaktion" title="Millon-Reaktion">Millon-Reaktion</a></li>

<li><a href="Ninhydrinreaktion" class="mw-redirect" title="Ninhydrinreaktion">Ninhydrinreaktion</a></li>

<li><a href="Biuretreaktion" title="Biuretreaktion">Biuretreaktion</a></li>

<li><a href="Bradford-Test" title="Bradford-Test">Bradford-Test</a></li>

<li><a href="Lowry-Test" title="Lowry-Test">Lowry-Test</a></li>

<li><a href="Folin-Reagenz" title="Folin-Reagenz">Folin-Reagenz</a></li>

<li>Aminosäureanalyse</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Identifikation">Identifikation</h3></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation">→ Hauptartikel: <a href="Proteincharakterisierung" title="Proteincharakterisierung">Proteincharakterisierung</a></div>

Der Nachweis der Identität eines Proteins kann über vielfältige Methoden erfolgen. Auch kann ein indirekter Nachweis über andere Eigenschaften als die Primärstruktur erfolgen, welche jedoch aus ihr folgen, z. B. über die Anwesenheit seiner Funktion (<a href="Enzymkinetik" title="Enzymkinetik">Enzymkinetik</a>) im Probengefäß oder über <a href="Immunreaktion" class="mw-redirect" title="Immunreaktion">immunologische</a> Eigenschaften, die unter anderem in einem <a href="Western_Blot" title="Western Blot">Western Blot</a> verwendet werden.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Denaturierung">Denaturierung</h3></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation">→ Hauptartikel: <a href="Denaturierung_(Biochemie)" title="Denaturierung (Biochemie)">Denaturierung (Biochemie)</a></div>

Sowohl durch chemische Einflüsse, wie zum Beispiel <a href="S%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Säure">Säuren</a>, <a href="Salze" title="Salze">Salze</a> oder organische <a href="L%C3%B6sungsmittel" title="Lösungsmittel">Lösungsmittel</a>, als auch durch physikalische Einwirkungen, wie hohe oder tiefe Temperaturen oder auch Druck, können sich die Sekundär- und Tertiärstruktur und damit auch die Quartärstruktur von Proteinen ändern, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist in der Regel nicht umkehrbar, das heißt, der ursprüngliche dreidimensionale räumliche Aufbau kann ohne Hilfe nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das <a href="Eiklar" title="Eiklar">Eiklar</a> im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden.

Das Wiederherstellen des ursprünglichen Zustandes des denaturierten Proteins heißt Renaturieren.

Mit der Kontrolle über das Feuer wurde Menschen auch das Kochen möglich, womit nicht zuletzt Speisen bekömmlicher und leicht verdaulich zubereitet werden können. Durch Denaturierung beim Erhitzen ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften von Proteinen, etwa beim Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne verändert wird. Auch sehr hohes <a href="Fieber" title="Fieber">Fieber</a> kann oberhalb einer gewissen Temperatur körpereigene Proteine denaturieren. Diese Proteine können ihre Aufgaben im Organismus dann nicht mehr erfüllen, was für den Menschen lebensgefährlich werden kann.

Einige Proteine der <a href="Rote_Blutk%C3%B6rperchen" class="mw-redirect" title="Rote Blutkörperchen">roten Blutkörperchen</a> denaturieren beispielsweise bereits bei 42 °C. Der <a href="Fieber#Begrenzung_des_Fieberanstiegs" title="Fieber">geregelte Fieberanstieg</a> bleibt daher unterhalb solcher Temperaturen. Die Erhöhung der Körpertemperatur beim Fieber bedeutet eine Beschleunigung der Stoffwechselprozesse (siehe <a href="RGT-Regel" title="RGT-Regel">RGT-Regel</a>) und erlaubt damit dem Abwehrsystem raschere Reaktionen. Dieses Fieber wird vom Körper selber erzeugt (siehe <a href="Pyrogen" title="Pyrogen">Pyrogen</a>), um sich besser gegen eingedrungene Erreger oder Fremdkörper (siehe auch <a href="Antigen" title="Antigen">Antigen</a>) wehren zu können. Viele der körperfremden Proteine denaturieren schon bei geringeren Temperaturen als die körpereigenen.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Hydrolyse_und_Oxidation">Hydrolyse und Oxidation</h3></div>

Die durch <a href="Hydrolytische_Spaltung" class="mw-redirect" title="Hydrolytische Spaltung">hydrolytische Spaltung</a> der Proteinketten (<a href="Proteolyse" title="Proteolyse">Proteolyse</a>) entstehenden Teilstücke sind ein Gemisch aus <a href="Peptid" title="Peptid">Peptiden</a> und <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a>; sind diese unter <a href="Katalytische_Aktivit%C3%A4t" class="mw-redirect" title="Katalytische Aktivität">katalytischer</a> Wirkung von <a href="Pepsin" title="Pepsin">Pepsin</a> entstanden, nennt man sie <a href="Pepton" title="Pepton">Pepton</a>, im Falle von <a href="Trypsin" class="mw-redirect" title="Trypsin">Trypsin</a> Trypton.

Durch <a href="Reaktive_Sauerstoffspezies" title="Reaktive Sauerstoffspezies">reaktive Sauerstoffspezies</a> können Proteine oxidiert werden. Dieser Vorgang heißt <a href="Proteinoxidation" title="Proteinoxidation">Proteinoxidation</a> und spielt bei der Alterung und einer Reihe von pathologischen Prozessen eine wichtige Rolle. Die Oxidation kann einen weitgehenden Funktionsverlust bedeuten und zur Ansammlung von degenerierten Proteinen in der Zelle führen.<a href="#cite_note-10">[10]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biologische_Funktionen">Biologische Funktionen</h2></div>

Proteine können im <a href="Organismus" title="Organismus">Organismus</a> folgende, sehr spezielle Funktionen haben:

<ul><li>Schutz, Verteidigung gegen Mikroorganismen

<ul><li><a href="Antik%C3%B6rper" title="Antikörper">Antikörper</a> (extern und intern) dienen zur Abwehr von <a href="Infektion" title="Infektion">Infektionen</a>.</li></ul></li>

<li>Beutefang

<ul><li><a href="Toxin" title="Toxin">Toxine</a> führen zur Lähmung von Beutetieren, z. B. bei <a href="Schlangengift" title="Schlangengift">Schlangen</a>, bei <a href="Skorpione" title="Skorpione">Skorpionen</a> und (durch <a href="Conotoxine" title="Conotoxine">Conotoxine</a>) bei <a href="Kegelschnecken" title="Kegelschnecken">Kegelschnecken</a>.</li></ul></li>

<li>Körperstruktur, Bewegung

<ul><li><a href="Kollagen" class="mw-redirect" title="Kollagen">Kollagene</a>, die bis zu 1/3 des gesamten Körperproteins ausmachen können, sind Strukturproteine der Haut, des Bindegewebes und der Knochen. Als <a href="Strukturprotein" title="Strukturprotein">Strukturproteine</a> bestimmen sie den Aufbau der <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zelle</a> und damit letztlich die Beschaffenheit der <a href="Gewebe_(Biologie)" title="Gewebe (Biologie)">Gewebe</a> und des gesamten Körperbaus.</li>

<li>In den Muskeln verändern <a href="Myosin" title="Myosin">Myosine</a> und <a href="Aktin" title="Aktin">Aktine</a> ihre Form und sorgen dadurch für Muskelkontraktion und damit für Bewegung.</li>

<li><a href="Keratin" class="mw-redirect" title="Keratin">Keratinstrukturen</a> wie Haare/Wolle, Hörner, Nägel/Klauen, Schnäbel, Schuppen und Federn</li>

<li><a href="Spinnennetz#Spinnenseide" title="Spinnennetz">Seidenfäden</a> bei Spinnen und Insekten</li></ul></li>

<li>Stoffumsatz (hier Proteinmetabolismus<a href="#cite_note-11">[11]</a>), Transport, Signalfunktion

<ul><li><a href="Enzym" title="Enzym">Enzyme</a> übernehmen <a href="Biokatalysator" title="Biokatalysator">Biokatalysefunktionen</a>, d. h., sie ermöglichen und kontrollieren sehr spezifische (bio)chemische Reaktionen in Lebewesen.</li>

<li>Als <a href="Ionenkanal" title="Ionenkanal">Ionenkanäle</a> <a href="Regulationsprotein" class="mw-redirect" title="Regulationsprotein">regulieren</a> Proteine die Ionenkonzentration in der <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zelle</a>, und damit deren <a href="Osmose" title="Osmose">osmotische</a> <a href="Hom%C3%B6ostase" title="Homöostase">Homöostase</a> sowie die <a href="Elektrische_Erregbarkeit" class="mw-redirect" title="Elektrische Erregbarkeit">Erregbarkeit</a> von Nerven und <a href="Muskulatur" title="Muskulatur">Muskeln</a>.</li>

<li>Als <a href="Transportprotein" title="Transportprotein">Transportproteine</a> übernehmen sie den Transport körperwichtiger Substanzen wie z. B. <a href="H%C3%A4moglobin" title="Hämoglobin">Hämoglobin</a>, das im <a href="Blut" title="Blut">Blut</a> für den <a href="Blut" title="Blut">Sauerstofftransport</a> zuständig ist, oder <a href="Transferrin" title="Transferrin">Transferrin</a>, das Eisen im Blut transportiert.</li>

<li>In Zellmembranen befinden sich <a href="Membranrezeptor" class="mw-redirect" title="Membranrezeptor">Membranrezeptoren</a>; meist Komplexe aus mehreren Proteinen (auch Multiproteinkomplexe genannt), die Substanzen außerhalb der Zelle erkennen und binden. Dadurch ergibt sich eine Konformationsänderung, die dann als Transmembransignal im Innern der Zelle erkannt wird.</li>

<li><a href="Adapterprotein" title="Adapterprotein">Adapterproteine</a> verbinden vorübergehend mehrere andere Proteine, wodurch eine <a href="Signaltransduktion" title="Signaltransduktion">Signaltransduktion</a> entstehen kann</li>

<li>Manche (meist kleinere Proteine) steuern als <a href="Hormon" title="Hormon">Hormone</a> Vorgänge im Körper.</li>

<li>Als <a href="H%C3%A4mostase" title="Hämostase">Blutgerinnungsfaktoren</a> verhindern die Proteine einerseits einen zu starken Blutverlust bei einer Verletzung eines Blutgefäßes und andererseits eine zu starke Gerinnungsreaktion mit Blockierung des Gefäßes.</li>

<li><a href="Gr%C3%BCn_fluoreszierendes_Protein" title="Grün fluoreszierendes Protein">Auto-fluoreszierende Proteine</a> in Quallen.</li></ul></li>

<li>Reservestoff

<ul><li>Als <a href="Reservestoff" title="Reservestoff">Reservestoff</a> kann der Körper Proteine im Hungerzustand als Energielieferanten verwenden. Dabei können die in Leber, Milz und Muskeln gespeicherten Proteine nach <a href="Proteolyse" title="Proteolyse">Proteolyse</a> und Abbau der entstehenden Aminosäuren zu <a href="Pyruvat" class="mw-redirect" title="Pyruvat">Pyruvat</a> entweder zur <a href="Glukoneogenese" class="mw-redirect" title="Glukoneogenese">Glukoneogenese</a> oder direkt zur Energiegewinnung genutzt werden.</li></ul></li></ul>

Mutationen in einem bestimmten <a href="Gen" title="Gen">Gen</a> können potentiell Veränderungen im Aufbau des entsprechenden Proteins verursachen, woraus sich folgende mögliche Auswirkungen auf die Funktion ergeben:

<ul><li>Die Mutation bewirkt einen Verlust in der Proteinfunktion; solche Fehler mit teils vollständigem Wegfall der Proteinaktivität liegen vielen <a href="Erbkrankheit" title="Erbkrankheit">erblichen Krankheiten</a> zugrunde.</li>

<li>Die Mutation bewirkt bei einem Enzym die Erhöhung der Enzymaktivität. Dies kann vorteilhafte Wirkung haben oder ebenfalls zu einer Erbkrankheit führen.</li>

<li>Trotz der Mutation bleibt die Funktion des Proteins erhalten. Dies wird als stille Mutation bezeichnet.</li>

<li>Die Mutation bewirkt eine funktionelle Veränderung, die vorteilhaft für die Zelle, das Organ oder den Organismus ist. Ein Beispiel wäre ein Transmembranprotein, das vor der Mutation nur in der Lage ist, den <a href="Stoffwechsel" title="Stoffwechsel">stoffwechselbaren</a> <a href="Metabolit" title="Metabolit">Metaboliten</a> A aufzunehmen, während nach der Mutation auch der Metabolit B regulierbar aufgenommen werden kann und sich dadurch z. B. die Nahrungsmittelvielfalt erhöht.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Protein_in_der_Nahrung">Protein in der Nahrung</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Proteinbedarf">Proteinbedarf</h3></div>

Proteine erfüllen im menschlichen Körper zahlreiche Aufgaben und sind für alle Organfunktionen von Bedeutung, insbesondere bei der Heilung von Wunden und Krankheiten. Zum Aufbau, zum Erhalt und zur Erneuerung der <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Körperzellen</a> brauchen Menschen eine Nahrung, die Protein enthält. Bezogen auf das <a href="K%C3%B6rpergewicht" title="Körpergewicht">Körpergewicht</a> (KG) ist der Bedarf in den Wachstumsphasen zu Lebensbeginn am höchsten.

Im ersten Lebensmonat sollte der Säugling täglich eine Proteinmenge von etwa 2,5 Gramm pro Kilogramm Körpergewicht (g/kg KG) aufnehmen, gegen Ende des ersten Lebensjahrs genügen etwa 1,3 g/kg KG.<a href="#cite_note-DGE-12">[12]</a> Ab dem zweiten Lebensjahr empfiehlt die <a href="Deutsche_Gesellschaft_f%C3%BCr_Ern%C3%A4hrung" title="Deutsche Gesellschaft für Ernährung">Deutsche Gesellschaft für Ernährung</a> für die tägliche Aufnahme von Protein mit der Nahrung lebensaltersabhängige Referenzwerte zwischen 1,0 und 0,8 g/kg. Bei Kleinkindern (1,0) ist der Bedarf höher als bei älteren Kindern und Jugendlichen (0,9), bei jüngeren Erwachsene (0,8) niedriger als bei über 65 Jahre alten (geschätzt 1,0) – jeweils bezogen auf das Normalgewicht, nicht das tatsächliche Körpergewicht. Übergewichtige brauchen nicht mehr als normalgewichtige Menschen. Dagegen ist bei schwangeren Frauen der Bedarf um circa 20 % erhöht (1,0), bei stillenden liegt er noch höher (1,2).<a href="#cite_note-DGE-12">[12]</a> Es gibt jedoch eine <a href="%C3%9Cbersichtsarbeit" class="mw-redirect" title="Übersichtsarbeit">Übersichtsarbeit</a> von 2010, die auch in einem Bericht einer Expertenkommission der <a href="Ern%C3%A4hrungs-_und_Landwirtschaftsorganisation_der_Vereinten_Nationen" title="Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen">Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen</a> (2013) Beachtung fand,<a href="#cite_note-PMID26369006-13">[13]</a> welche den Tagesproteinbedarf für durchschnittliche Erwachsene mit 0,91–1,2 g/kg KG deutlich höher einschätzt.<a href="#cite_note-PMID19841581-14">[14]</a> Bei körperlicher Aktivität steigt der Bedarf an Protein laut DGE nicht an.<a href="#cite_note-15">[15]</a> Eine Nierenschädigung aufgrund erhöhten Eiweißkonsums wurde mehrmals in Langzeitstudien widerlegt.<a href="#cite_note-16">[16]</a>

Das mit der Nahrung aufgenommene Protein wird in Magen und Darm <a href="Verdauung" title="Verdauung">verdaut</a>, in kleinere Bestandteile zerlegt und in Bausteine aufgespalten. Zellen der Darmschleimhaut <a href="Resorption" title="Resorption">resorbieren</a> diese und geben die einzelnen <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> in die (<a href="Pfortader" title="Pfortader">portale</a>) Blutbahn ab, die zur Leber führt. Der menschliche Organismus kann einige der Aminosäuren nicht selber herstellen, braucht sie aber als Baustein seiner eigenen Proteine. Mit der Nahrung zugeführtes Protein muss also hinreichen, den Bedarf für jede dieser unentbehrlichen (<a href="Essentielle_Aminos%C3%A4ure" title="Essentielle Aminosäure">essenziellen</a>) Aminosäuren abzudecken.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Proteinmangel">Proteinmangel</h3></div>

Ein Mangel an Protein kann eine Reihe von <a href="Symptom" title="Symptom">Symptomen</a> hervorrufen. Andauernder Eiweißmangel führt zu <a href="Marasmus" title="Marasmus">Marasmus</a>, <a href="Kwashiorkor" title="Kwashiorkor">Kwashiorkor</a> oder zu beidem und letzten Endes zum Tod.

<ul><li>Die Eiweißmangelkrankheit <a href="Kwashiorkor" title="Kwashiorkor">Kwashiorkor</a> tritt vorwiegend in sogenannten Entwicklungsländern auf und betrifft meist unterernährte Kinder, deren fortgeschrittenes Leiden an einem <a href="Aszites" title="Aszites">Hungerbauch</a> zu erkennen ist, hervorgerufen durch Einlagerung von Wasser. Wegen der fehlenden Bluteiweiße wie <a href="Albumin" class="mw-redirect" title="Albumin">Albumin</a> kommt es auch in anderen Körperregionen zu <a href="%C3%96dem" title="Ödem">Ödemen</a> (Hungerödemen). Weitere Symptome sind u. a.

<ul><li>verminderte <a href="Haarfarbe" title="Haarfarbe">Haarpigmentierung</a></li>

<li><a href="Wachstumsverz%C3%B6gerung" class="mw-redirect" title="Wachstumsverzögerung">Wachstumsverzögerung</a></li>

<li><a href="Lebervergr%C3%B6%C3%9Ferung" class="mw-redirect" title="Lebervergrößerung">Lebervergrößerung</a></li>

<li><a href="Muskelschw%C3%A4che" class="mw-redirect" title="Muskelschwäche">Muskelschwäche</a></li>

<li><a href="Apathie" title="Apathie">Apathie</a></li></ul></li></ul>

Ein Eiweißmangelödem oder kolloidosmotisches Ödem entsteht durch eine <a href="Hypoprotein%C3%A4mie" title="Hypoproteinämie">Hypoproteinämie</a>, die durch einen Eiweißmangel hervorgerufen wird und einen verminderten <a href="Kolloidosmotischer_Druck" title="Kolloidosmotischer Druck">kolloidosmotischen Druck</a> verursacht. Es tritt beispielsweise bei einer <a href="Mangelern%C3%A4hrung" title="Mangelernährung">Mangelernährung</a>, bei fortgeschrittenen <a href="Lebererkrankungen" class="mw-redirect" title="Lebererkrankungen">Lebererkrankungen</a> oder einem <a href="Nephrotisches_Syndrom" title="Nephrotisches Syndrom">nephrotischen Syndrom</a> auf.<a href="#cite_note-17">[17]</a>

Durch das Absinken des kolloidosmotischen Drucks wird Flüssigkeit in das umliegende Gewebe gedrückt, wodurch sich ein Ödem bildet.<a href="#cite_note-18">[18]</a>

Mit zunehmendem Alter steigt die Wahrscheinlichkeit eines Proteinmangels, da die Fähigkeit des Körpers, Eiweiß effektiv zu verwerten, abnimmt. Somit besteht ein höherer Eiweißbedarf.

Bei herzkranken Patienten kann Proteinmangel die <a href="Herzmuskel" title="Herzmuskel">Herzmuskelfunktion</a> beeinträchtigen und die Erholungsphase nach <a href="Herzoperation" class="mw-redirect" title="Herzoperation">Herzoperationen</a> verlangsamen.<a href="#cite_note-19">[19]</a>

Zu einem Eiweißmangel kommt es in den <a href="Industrieland" class="mw-redirect" title="Industrieland">Industrieländern</a> allerdings sehr selten und nur bei extrem proteinarmen Ernährungsformen. Die durchschnittliche deutsche Mischkost enthält mit 100 Gramm Eiweiß pro Tag mehr als genug Protein. Obgleich in der Werbung <a href="Eiwei%C3%9Fpulver" title="Eiweißpulver">Eiweißpulver</a> als für Breitensportler empfehlenswert angepriesen werden, deckt „unsere übliche Ernährung […] auch den Eiweißbedarf von Sportlern ab“, wie es dazu in einem Bericht des Ministeriums für Ernährung und Ländlichen Raum Baden-Württembergs heißt.<a href="#cite_note-20">[20]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Proteinquellen">Proteinquellen</h3></div>

Sehr proteinhaltige Nahrungsmittel (in alphabetischer Reihenfolge) sind:

<li><a href="Speisefisch" title="Speisefisch">Fisch</a></li>

<li><a href="Fleisch" title="Fleisch">Fleisch</a></li>

<li><a href="H%C3%BClsenfr%C3%BCchtler" title="Hülsenfrüchtler">Hülsenfrüchte</a> (<a href="Soja" class="mw-redirect" title="Soja">Soja</a>, <a href="Lupineneiwei%C3%9F" title="Lupineneiweiß">Lupinen</a> ca. 40 %: Bohnen, Linsen, Erbsen, Kichererbsen ca. 20 % bis 25 %)</li>

<li>Milchprodukte (<a href="K%C3%A4se" title="Käse">Käse</a> und <a href="Quark_(Lebensmittel)" class="mw-redirect" title="Quark (Lebensmittel)">Quark</a>)</li>

<li><a href="Nussfrucht" title="Nussfrucht">Nüsse</a></li>

<li><a href="Raps" title="Raps">Raps</a> (ca. 40 % im Samen; das aus Raps gewonnene Speiseöl einhält kein Protein)</li></ul>

Eine weitere Proteinquelle ist die <a href="Quinoa" title="Quinoa">Quinoa</a>-Pflanze, welche neben ihrem hohen Eiweiß-Gehalt (etwa 14 g auf 100 g) alle 9 essentiellen Aminosäuren enthält.<a href="#cite_note-21">[21]</a> Ihrer Bedeutung als Nahrungsquelle bewusst, erklärte der ehemalige UN-Generalsekretär <a href="Ban_Ki-moon" title="Ban Ki-moon">Ban Ki-moon</a> das Jahr 2013 zum Jahr der Quinoa, da sie besonders in der Zeit des <a href="Klimawandel" title="Klimawandel">Klimawandels</a> als wichtige Nahrungsquelle dienen und den Hunger in den Entwicklungsländern bekämpfen soll.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Proteinverwertung">Proteinverwertung</h3></div>

Früher ging man davon aus, dass der menschliche Körper pro Mahlzeit höchstens 20 – 25 Gramm Protein effektiv verwerten kann und dass die überschüssigen Aminosäuren verbrannt werden. Diese Annahme stützte sich auf <a href="Dosis-Wirkungs-Kurve" title="Dosis-Wirkungs-Kurve">Dosis-Wirkungs-Studien</a> mit einer geringen Proteinzufuhr von weniger als 45 Gramm und einer kurzen Nachbeobachtungszeit von weniger als 6 Stunden. Jedoch belegt eine neue Studie, dass die <a href="Anabolismus" title="Anabolismus">anabole Reaktion</a> nach der Proteinzufuhr pro Mahlzeit nicht nach oben begrenzt ist. Je mehr Protein allerdings während einer Mahlzeit zugeführt wird, desto länger dauert die Proteinaufnahme und desto länger ist demzufolge der Aminosäurespiegel im Blut erhöht. Dabei kommt es jedoch nicht zu einer Verbrennung überschüssigen Proteins.

Entscheidend ist demnach einzig und allein die Gesamtmenge an Proteinen und nicht die Proteinmenge pro Mahlzeit. Die Proteine werden unabhängig von der zugeführten Menge stets effektiv verwertet.<a href="#cite_note-22">[22]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Gesundheitliche_Aspekte">Gesundheitliche Aspekte</h3></div>

Stand bislang vor allem die Menge von Proteinen im Vordergrund, so rückt zunehmend die Quelle von Proteinen und deren gesundheitliche Wirkung in den Blick der Forschung.<a href="#cite_note-23">[23]</a> Heute wird aus gesundheitlicher Sicht zum vermehrten Konsum pflanzlicher Proteinquellen geraten.<a href="#cite_note-24">[24]</a> So zeigt eine Studie aus dem Jahr 2016, dass eine positive Korrelation zwischen dem Konsum von pflanzlichen Proteinquellen und einer geringeren <a href="Mortalit%C3%A4t" title="Mortalität">Mortalität</a> aufgrund von Herzkreislauferkrankungen besteht.<a href="#cite_note-25">[25]</a> Eine Studie aus dem Jahr 2021 bestätigt dieses Ergebnis. In ihr waren pflanzliche Eiweißquellen sowohl mit einer geringeren <a href="Mortalit%C3%A4t" title="Mortalität">Gesamtmortalität</a> verbunden als auch mit einer geringeren Mortalität aufgrund von Demenz und Herzkreislauferkrankungen. Tierisches Eiweiß wie verarbeitetes rotes Fleisch und Eier waren hingegen mit einer höheren Gesamtmortalität verbunden.<a href="#cite_note-26">[26]</a> Eine Studie aus 2023 sieht zwar ein geringeres Risiko für Herzkreislauferkrankungen bei Bevorzugung von pflanzlichem Eiweiß, ordnet die Evidenz dafür jedoch als gering ein.<a href="#cite_note-27">[27]</a> Allerdings trägt der Wechsel von tierischen zu pflanzlichen Proteinquellen auch zur Reduktion von <a href="CO2-Emissionen" class="mw-redirect" title="CO2-Emissionen">CO2-Emissionen</a> und der möglichen Verringerung von <a href="Folgen_der_globalen_Erw%C3%A4rmung" title="Folgen der globalen Erwärmung">Folgen der globalen Erwärmung</a> bei (Siehe auch: <a href="Planetare_Gesundheit" class="mw-redirect" title="Planetare Gesundheit">Planetare Gesundheit</a>).<a href="#cite_note-28">[28]</a><a href="#cite_note-29">[29]</a>

Bei einer Überversorgung mit Eiweiß kann es zu einer <a href="Kaninchenhunger#Mögliche_Mechanismen" title="Kaninchenhunger">Vergiftung</a> kommen.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Wertigkeit_von_Proteinen">Wertigkeit von Proteinen</h3></div>

Der <a href="Protein_Digestibility_Corrected_Amino_Acid_Score" title="Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score">Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score</a> (PDCAAS) wird von der <a href="Ern%C3%A4hrungs-_und_Landwirtschaftsorganisation_der_Vereinten_Nationen" title="Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen">Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen</a> (FAO/WHO) und der US <a href="Food_and_Drug_Administration" title="Food and Drug Administration">Food and Drug Administration</a> als „die beste Methode“ zur Bestimmung der Proteinqualität angenommen.<a href="#cite_note-30">[30]</a><a href="#cite_note-pmid10867064-31">[31]</a> Die Kennzahl berücksichtigt sowohl die <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a>zusammensetzung als auch die Verdaulichkeit dieser. Besondere Bedeutung kommt hierbei dem Gehalt an <a href="Essentielle_Aminos%C3%A4ure" title="Essentielle Aminosäure">essentiellen Aminosäuren</a> zu. Darüber hinaus gibt es das ältere und mittlerweile überholte Konzept der <a href="Biologische_Wertigkeit" title="Biologische Wertigkeit">biologischen Wertigkeit</a>. 2013 hat die FAO außerdem den Digestible Indispensable Amino Acid Score (DIAAS) als Bewertungsmethode zur Bestimmung der Proteinqualität ins Spiel gebracht.<a href="#cite_note-PMID28969364-32">[32]</a><a href="#cite_note-PMID27452871-33">[33]</a><a href="#cite_note-PMID27708684-34">[34]</a> Hauptunterschied ist, dass beim DIAAS die echte <a href="Ileum" title="Ileum">ileale</a> Verdaulichkeit gemessen wird. Der DIAAS wird grundsätzlich nicht gekürzt und kann auch Werte über 100 % annehmen. Nur bei der Betrachtung der gesamten Proteinzufuhr, unabhängig davon, ob es sich um eine Mischkost oder um ein einzelnes Nahrungsmittel, wie beispielsweise Säuglingsnahrung, handelt, muss der DIAAS auf 100 % gekürzt werden.<a href="#cite_note-35">[35]</a>

Insgesamt bleibt eine Bewertung von verschiedenen Proteinquellen schwierig, wenn es um den Erhalt normaler Körperfunktionen geht. So schreibt die Encyclopedia of Human Nutrition:

„Der metabolische Bedarf für die Erhaltung normaler Körperfunktionen und -zusammensetzung ist ein wenig verstandener Vorgang von Aminosäuren, die in vielen weiteren metabolischen Vorgängen zum Einsatz kommen, welche nichts mit der Proteinsynthese zu tun haben und welche jedenfalls völlig unterschiedlich von Wachstumsvorgängen (bspw. den Aminosäurevorgängen in Gewebe) sind und als solche einen weit geringeren Proteinbedarf haben. Daher ist es sehr schwierig den Unterschied von tierischem und pflanzlichen Proteinquellen zu demonstrieren und dieser ist vermutlich weniger bedeutend für die menschliche Ernährung. Derzeit herrscht beträchtliche Uneinigkeit über die nötige Höhe an essenziellen Aminosäuren in der menschlichen Ernährung und es gibt unterschiedlichste Ansichten über die relative Bedeutung der Proteinqualität in der Ernährungswissenschaft.“

</blockquote>

</div><div class="cite" style="margin:-1em 0 1em 1em;">– <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261921330">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .Person{font-variant:small-caps}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style>D J Millward: <cite style="font-style:normal">Encyclopedia of Nutrition</cite><a href="#cite_note-36">[36]</a></div></div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Wirtschaftliche_Bedeutung">Wirtschaftliche Bedeutung</h2></div>

Die Gesamtmenge der als <a href="Nachwachsender_Rohstoff" title="Nachwachsender Rohstoff">nachwachsende Rohstoffe</a> in der stofflichen Nutzung verwendeten Proteine wird für Deutschland im Regelfall mit etwa 55.000 t pro Jahr angegeben.<a href="#cite_note-FNR_2006-37">[37]</a> Genaue Angaben über die Herkunft dieser Proteine gibt es nicht, es ist jedoch anzunehmen, dass sie zu einem großen Teil tierischer Herkunft sind.

Der Großteil pflanzlicher Proteine wird für die <a href="Futtermittel" title="Futtermittel">Futtermittelindustrie</a> aufgewendet, so die als Nebenprodukte bei der <a href="Pflanzen%C3%B6l" class="mw-redirect" title="Pflanzenöl">Pflanzenölpressung</a> und -extraktion anfallenden Pressrückstände (z. B. <a href="Rapskuchen" title="Rapskuchen">Raps-</a> und <a href="Soja" class="mw-redirect" title="Soja">Sojakuchen</a>, <a href="Extraktionsschrot" title="Extraktionsschrot">Extraktionsschrot</a>) und Nebenprodukte der Gewinnung von <a href="St%C3%A4rke" title="Stärke">Stärke</a> aus <a href="Getreide" title="Getreide">Getreide</a>. Pflanzen, die zur Hauptnutzung als Proteinpflanzen angebaut werden, wie bspw. <a href="Lupine" class="mw-redirect" title="Lupine">Lupine</a>, Eiweißerbse und <a href="Ackerbohne" title="Ackerbohne">Ackerbohne</a>, haben nur eine geringe Bedeutung<a href="#cite_note-38">[38]</a> – die Gesamtfläche für den Anbau dieser Pflanzen als nachwachsende Rohstoffe in Deutschland liegt bei etwa 30 ha pro Jahr.<a href="#cite_note-39">[39]</a> Etwa 1.000 t <a href="Weizenprotein" class="mw-redirect" title="Weizenprotein">Weizenproteine</a> werden jährlich in der chemischen Industrie eingesetzt.

Von zentraler Bedeutung für die chemisch-technische und <a href="Biotechnologie" title="Biotechnologie">biotechnologische</a> Industrie sind dagegen tierische Proteine. Dabei spielt vor allem die <a href="Gelatine" title="Gelatine">Gelatine</a> eine zentrale Rolle, die in Europa vor allem aus <a href="Rinderspalt" title="Rinderspalt">Rinderspalt</a>, <a href="Schwarte_(Lebensmittel)" title="Schwarte (Lebensmittel)">Schweineschwarten</a> sowie <a href="Knochen" title="Knochen">Knochen</a> von Rindern und Schweinen gewonnen wird. In Deutschland werden jährlich etwa 32.000 t Gelatine in Speisequalität hergestellt, die europäische Gesamtproduktion beträgt 120.000 t (70 % Schweineschwarten, 18 % Knochen, 10 % Rinderspalt, 2 % Sonstige).<a href="#cite_note-40">[40]</a><a href="#cite_note-GME-41">[41]</a> Verwendet werden in Deutschland etwa 90.000 t, wobei 2/3 im Ernährungsbereich und von dem Rest etwa die Hälfte für den Futtermittelbereich aufgewendet werden. Etwa 15.000 t werden in der chemischen und pharmazeutischen Industrie verwendet. Dabei finden sich die Haupteinsatzbereiche in der <a href="Pharmaindustrie" class="mw-redirect" title="Pharmaindustrie">Pharmaindustrie</a>, mit Umhüllungen von <a href="Tablette" title="Tablette">Tabletten</a> und <a href="Vitamin" title="Vitamin">Vitaminpräparaten</a> (Hart- und Weichkapseln) sowie Gelatinezäpfchen. Außerdem wird Gelatine für <a href="Blutstillung" title="Blutstillung">blutstillende</a> Schwämmchen sowie als <a href="Blutplasma" title="Blutplasma">Blutplasma</a>ersatz eingesetzt. In der <a href="Analogfotografie" title="Analogfotografie">analogen Fotografie</a> stellt Gelatine die Basis für die fotoempfindlichen Schichten auf dem Film und dem <a href="Fotopapier" title="Fotopapier">Fotopapier</a> dar. Auch moderne Druckerpapiere zum Ausdrucken von Farbbildern sind mit Gelatine beschichtet.<a href="#cite_note-GME-41">[41]</a>

Neben Gelatine stellt <a href="Casein" class="mw-redirect" title="Casein">Casein</a> eine wichtige Proteinquelle für die chemische Industrie dar. Das aus <a href="Milcheiwei%C3%9F" class="mw-redirect" title="Milcheiweiß">Milcheiweiß</a> gewonnene Protein wird vor allem als Beschichtungsmaterial für Glanzpapiere sowie als Zusatz für Streichfarben verwendet (ca. 1–2 % je nach Hersteller). Zudem findet es Verwendung als Etikettenkleber auf Glasflaschen. Jährlich werden in Deutschland etwa 8.000 bis 10.000 t Casein eingesetzt.

Die Nutzung von Proteinen aus <a href="Blutmehl" title="Blutmehl">Blutmehl</a> zur Herstellung von <a href="Biobasierter_Kunststoff" class="mw-redirect" title="Biobasierter Kunststoff">bio-basierten Kunststoffen</a> (z. B. Pflanztöpfe) befindet sich noch in der Entwicklung, ebenso ein Verfahren zur biotechnologischen Herstellung von Fasern aus Seidenproteinen zur Verarbeitung in Schäumen, Vliesstoffen oder Folien.<a href="#cite_note-42">[42]</a><a href="#cite_note-43">[43]</a><a href="#cite_note-44">[44]</a>

Etwa 6.000 bis 7.000 t Proteine sind Autolyseprodukte aus Hefen (<a href="Hefeextrakt" title="Hefeextrakt">Hefeextrakte</a>). Diese finden Anwendung vor allem in der Pharmazeutischen Industrie und der Nahrungsmittelindustrie sowie in der Biotechnologischen Industrie als <a href="N%C3%A4hrl%C3%B6sung" class="mw-redirect" title="Nährlösung">Nährlösung</a> für Mikroorganismen.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Gewinnung_von_pflanzlichen_Proteinen">Gewinnung von pflanzlichen Proteinen</h3></div>

Pflanzliche Proteine können aus Soja, Erbsen, Lupinen, Raps oder anderen proteinreichen Früchten wie z. B. Sonnenblumenkernen u. a. m. gewonnen werden. Die geernteten proteinhaltigen Früchte werden mechanisch zerkleinert und entfettet. Es entstehen Flocken oder ein proteinreiches Pulver.

Anschließend wird unter Verwendung von Lösungsmitteln ein Proteinkonzentrat gewonnen, das ggf. weiter zu Proteinisolat gereinigt und aufkonzentriert wird: Die Flocken oder Mehl werden mit Wasser versetzt und <a href="Maischen" title="Maischen">angemaischt</a>. Die proteinarmen Fasern und Feststoffe werden im nächsten Schritt mit Hilfe von <a href="Separator_(Verfahrenstechnik)" title="Separator (Verfahrenstechnik)">Industriezentrifugen</a> von der proteinreichen Lösung abgetrennt. Dann folgt die sogenannte <a href="F%C3%A4llung" title="Fällung">Ausfällung</a>. Hier wird der <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">pH-Wert</a> der proteinreichen Lösung auf den <a href="Isoelektrischer_Punkt" title="Isoelektrischer Punkt">isoelektrischen Punkt</a> eingestellt. Dadurch setzen sich die Proteinpartikel ab. Diese werden dann wiederum mittels Zentrifugen von der Lauge abgetrennt. Um alle Bestandteile der Mutterlauge aus dem ausgefällten und abgetrennten Protein zu entfernen, wird das Protein erneut mit Wasser versetzt und wieder mit Hilfe der Zentrifugalkraft abgetrennt.<a href="#cite_note-45">[45]</a><a href="#cite_note-46">[46]</a>

Bei einer Trockenextrusion wird unter Zuführung von Wärme, Druck und Hilfsstoffen ein Zwischenprodukt mit niedrigem Wassergehalt erzeugt. Es wird in der Fachsprache als TVP (Texturized Vegetable Protein) bezeichnet und hat eine trockene Konsistenz in Form von Körnern, Streifen oder Flocken. Dies kann durch Zugabe von Wasser zu einem schwammartigen Vorprodukt für Fleischersatzprodukte weiter verarbeitet werden. Bei einer Nassextrusion wird alternativ mit einem höheren Wassergehalt operiert. Die Feuchtigkeit des Zwischenproduktes liegt daher näher am Wassergehalt des Endproduktes. Das Zwischenprodukt wird als HMMA (High Moistured Meat Analogues) bezeichnet.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Industrielle_Nutzung_neuer_Proteinquellen">Industrielle Nutzung neuer Proteinquellen</h3></div>

Als vollwertigen Ersatz des proteinreichen <a href="Fischmehl" title="Fischmehl">Fischmehls</a> durch Protein aus Fliegenlarvenmehl züchtet ein Unternehmen auf dem agrarwissenschaftlichen Gelände der <a href="Universit%C3%A4t_Stellenbosch" title="Universität Stellenbosch">Universität Stellenbosch</a> in Elsenburg (Südafrika) millionenfach <a href="Stubenfliege" title="Stubenfliege">Stubenfliegen</a> (Musca domestica) heran. Aus einem Kilogramm Fliegeneier können in nur 72 Stunden ungefähr 380 bis 420 Kilogramm Protein entstehen.

Bei entsprechender Großproduktion könnte ein großer Teil der weltweiten Fischmehlproduktion eingespart und die Weltmeere vom industriellen Fischfang entlastet werden. Noch 2012 will das Unternehmen „Agriprotein“ in die Massenherstellung gehen.<a href="#cite_note-tagesschau-47">[47]</a> Täglich werden 65 t Blut aus herkömmlichen Schlachtereien benötigt, um 100 t Fliegenlarven innerhalb eines Zeitraumes von ca. 3 Tagen auf eine Länge von jeweils rund 12 mm heranzuziehen. Im Wege der Trocknung, Vermahlung zu Madenmehl und anschließenden Pelletierung können so täglich 20 t des Proteinprodukts gewonnen werden.<a href="#cite_note-efeedlink-48">[48]</a> Eine weitere Pilotanlage in Deutschland wird von der deutschen Regierung mit 50 % gefördert.<a href="#cite_note-efeedlink-48">[48]</a> Das Unternehmen hat 2012 den People and Environment Achievement Award erhalten.<a href="#cite_note-tagesschau-47">[47]</a><a href="#cite_note-49">[49]</a><a href="#cite_note-50">[50]</a><a href="#cite_note-51">[51]</a><a href="#cite_note-52">[52]</a>

<div class="sieheauch" role="navigation" style="font-style:italic;">Siehe auch: <a href="Entomophagie_beim_Menschen" title="Entomophagie beim Menschen">Insekten als Nahrungsmittel</a></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Herstellung_und_Optimierung_rekombinanter_Proteine">Herstellung und Optimierung rekombinanter Proteine</h3></div>

Die Herstellung rekombinanter Proteine mit genau festgelegter Aminosäuresequenz und möglicherweise weiteren Veränderungen (z. B. eine <a href="Glykosylierung" title="Glykosylierung">Glykosylierung</a>) geschieht sowohl im Labor als auch großtechnisch entweder durch <a href="Peptidsynthese" title="Peptidsynthese">Peptidsynthese</a> oder <a href="Biotechnologie" title="Biotechnologie">biotechnologisch</a> durch <a href="%C3%9Cberexpression" title="Überexpression">Überexpression</a> in verschiedenen Organismen und folgender <a href="Proteinreinigung" title="Proteinreinigung">Proteinreinigung</a>.

Im Zuge des <a href="Protein-Engineering" title="Protein-Engineering">Protein-Engineerings</a> können Eigenschaften des gewünschten Proteins gezielt (über das <a href="Proteindesign" title="Proteindesign">Proteindesign</a>) oder zufällig (über eine <a href="Gerichtete_Evolution" title="Gerichtete Evolution">gerichtete Evolution</a>) verändert werden. Prinzipiell können industriell dieselben Verfahren angewandt werden wie im Labor, jedoch ist die Verwendung von <a href="Nutzpflanzen" class="mw-redirect" title="Nutzpflanzen">Nutzpflanzen</a> durch <a href="Pharming_(Biotechnologie)" title="Pharming (Biotechnologie)">Pharming</a> am besten für die großtechnische Nutzung geeignet, bei der mit <a href="Bioreaktor" title="Bioreaktor">Bioreaktoren</a> in <a href="Reinraum" title="Reinraum">Reinräumen</a> gearbeitet wird. Um die geeigneten Organismen zu erhalten, werden <a href="Gentechnik" title="Gentechnik">gentechnische</a> Methoden eingesetzt.

Die technische Produktion nativer Proteine findet weltweit hauptsächlich in der <a href="Pharmazie" title="Pharmazie">Pharmazie</a> (<a href="Biopharmazeutikum" class="mw-redirect" title="Biopharmazeutikum">Biopharmazeutika</a>) und zur industriellen Verwendung von <a href="Enzym" title="Enzym">Enzymen</a> als <a href="Waschmittel" title="Waschmittel">Waschmittelzusätze</a> (<a href="Protease" class="mw-redirect" title="Protease">Proteasen</a>, <a href="Lipase" class="mw-redirect" title="Lipase">Lipasen</a>, <a href="Amylase" class="mw-redirect" title="Amylase">Amylasen</a> und <a href="Cellulase" class="mw-redirect" title="Cellulase">Cellulasen</a>) oder in der Milchverarbeitung (<a href="Lactase" title="Lactase">Lactasen</a>) statt. Proteine für die <a href="Nahrungsmittelindustrie" class="mw-redirect" title="Nahrungsmittelindustrie">Nahrungsmittelindustrie</a> müssen nicht notwendigerweise in nativer Form hergestellt werden, da eine <a href="Biologische_Aktivit%C3%A4t" title="Biologische Aktivität">biologische Aktivität</a> nicht immer erforderlich ist, z. B. bei Käse oder Tofu.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Bedeutung_für_die_Archäologie">Bedeutung für die Archäologie</h2></div>

Insbesondere mit Hilfe verbesserter Methoden der <a href="Massenspektrometrie" title="Massenspektrometrie">Massenspektrometrie</a> ist es heute möglich, Proteine oder Teile von Proteinen aus <a href="Arch%C3%A4ologie" title="Archäologie">archäologischen</a> und <a href="Pal%C3%A4ontologie" title="Paläontologie">paläontologischen</a> Funden zu analysieren. Aus der Rekonstruktion „<a href="Fossil" title="Fossil">fossiler</a>“ Proteine kann zudem auf die sie <a href="Genetischer_Code" title="Genetischer Code">codierenden Gene</a> und damit auf den Bau der <a href="ADNA" title="ADNA">aDNA</a> zurückgeschlossen werden.<a href="#cite_note-53">[53]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Trivia">Trivia</h2></div>

„Seidenglanz-Proteine“, die als Zusatz für <a href="Haarwaschmittel" title="Haarwaschmittel">Haarwaschmittel</a> für Menschen und zur Fellpflege für Tiere beworben werden (um vorgeblich Glanz zu erzeugen), werden aus den Resten von <a href="Puppe_(Schmetterling)" title="Puppe (Schmetterling)">Puppen</a> der <a href="Seidenspinner" title="Seidenspinner">Seidenraupen</a>, nach Ablösung der diese umhüllenden <a href="Seide" title="Seide">Seidenfäden</a>, hergestellt.

Im Februar 2020 berichteten Wissenschaftler den Fund eines Protein „Hemolithin“ im Inneren des 1990 gefundenen Meteoriten „Acfer 086“. Proteine sind essentielle Bauteile für <a href="Chemische_Evolution" title="Chemische Evolution">die Entstehung von Leben</a>. Falls ihre kontroverse Studie im <a href="Peer-Review" class="mw-redirect" title="Peer-Review">Peer-Review</a> bestätigt wird, könnte dies die <a href="Panspermie" title="Panspermie">Panspermie</a>-Hypothese stützen. Das Protein könnte in protoplanetarem oder interstellarem Gas entstanden sein.<a href="#cite_note-SA-20200302-54">[54]</a><a href="#cite_note-55">[55]</a><a href="#cite_note-ARX-20200222-56">[56]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Proteinfamilie" title="Proteinfamilie">Proteinfamilie</a></li>

<li><a href="Membranprotein" title="Membranprotein">Membranprotein</a>, <a href="Metalloenzym" class="mw-redirect" title="Metalloenzym">Metalloenzym</a>, <a href="Metalloprotein" class="mw-redirect" title="Metalloprotein">Metalloprotein</a></li>

<li><a href="Hitzeschockproteine" title="Hitzeschockproteine">Hitzeschockproteine</a></li>

<li><a href="Hefe-Zwei-Hybrid-System" title="Hefe-Zwei-Hybrid-System">Hefe-Zwei-Hybrid-System</a></li>

<li><a href="Intein" class="mw-redirect" title="Intein">Intein</a></li>

<li><a href="Amyloidose" title="Amyloidose">Amyloidose</a>, <a href="Cystinurie" title="Cystinurie">Cystinurie</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Gregory J. Gatto jr., Lubert Stryer: <cite style="font-style:italic">Stryer Biochemie</cite>. 8. Auflage. Springer Spektrum, Berlin/Heidelberg 2018, ISBN 978-3-662-54619-2, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/978-3-662-54620-8">10.1007/978-3-662-54620-8</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.au=Jeremy+M.+Berg%2C+John+L.+Tymoczko%2C+Gregory+J.+Gatto+jr.%2C+...&rft.btitle=Stryer+Biochemie&rft.date=2018&rft.doi=10.1007%2F978-3-662-54620-8&rft.edition=8.&rft.genre=book&rft.isbn=9783662546192&rft.place=Berlin%2FHeidelberg&rft.pub=Springer+Spektrum" style="display:none"> </li>

<li>Friedrich Lottspeich, Joachim W. Engels (Hrsg.): <cite style="font-style:italic">Bioanalytik</cite>. 3. Auflage. Springer Spektrum, Berlin/Heidelberg 2012, ISBN 978-3-8274-2942-1.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.btitle=Bioanalytik&rft.date=2012&rft.edition=3.&rft.genre=book&rft.isbn=9783827429421&rft.place=Berlin%2FHeidelberg&rft.pub=Springer+Spektrum" style="display:none"> </li>

<li>Hubert Rehm, Thomas Letzel: Der Experimentator: Proteinbiochemie / Proteomics. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2009, ISBN 978-3-8274-2312-2.</li>

<li>E. Buxbaum: Fundamentals of Protein Structure and Function. Springer, New York 2007, ISBN 978-0-387-26352-6 (englisch).</li>

<li>P. Kaumaya: Protein Engineering. Intech Open, 2012, ISBN 978-953-510-037-9, <a href="https://doi.org/10.5772/1286" class="extiw external" title="doi:10.5772/1286">doi:10.5772/1286</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"></div><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Protein_structures?uselang=de">Commons: Proteinstrukturen</a> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><a href="https://de.wiktionary.org/wiki/Protein" class="extiw external" title="wikt:Protein">Wiktionary: Protein</a> – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www-archiv.fdm.uni-hamburg.de/b-online/d17/17d.htm">Peptide, Polypeptide (Proteine)</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.wwpdb.org/">Protein Database</a> (Aminosäurensequenzen, 3D-Strukturen …)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.proteinatlas.org/">Human Protein Atlas</a> – der Atlas enthält über 1 Million von Pathologen zertifizierte Abbildungen und gibt Auskunft über die Lokalisation und Expression von Proteinen in humanem Normal- und Tumorgewebe</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://proteopedia.org/wiki/index.php/Main_Page">Proteopedia</a> – Proteopedia ist eine interaktive 3D-Enzyklopädie über Proteine und andere Biomoleküle im Wikipedia-Format (englisch)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/">UniProt</a> enthält Aminosäuresequenzen von und selektive Informationen zu natürlich vorkommenden Proteinen</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> Neil A. Campbell: <cite style="font-style:italic">Biologie</cite>. Hrsg.: Jürgen Markl. 1., korrigierter Nachdruck Auflage. Spektrum, Heidelberg/Berlin/Oxford 1998, ISBN 3-8274-0032-5, S. 80 (englisch: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Biology</cite>. 1996.).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.au=Neil+A.+Campbell&rft.btitle=Biologie&rft.date=1998&rft.edition=1.%2C+korrigierter+Nachdruck&rft.genre=book&rft.isbn=3827400325&rft.pages=80&rft.place=Heidelberg%2FBerlin%2FOxford&rft.pub=Spektrum" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> G. J. Mulder: <cite style="font-style:italic">Ueber die Zusammensetzung einiger thierischer Substanzen</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Journal_f%C3%BCr_praktische_Chemie" title="Journal für praktische Chemie">Journal für praktische Chemie</a></cite>. Band 16, 1839, S. 129–152 (<a href="https://hdl.handle.net/2027/osu.32435060197092" class="extiw external" title="hdl:2027/osu.32435060197092">hdl:2027/osu.32435060197092</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.atitle=Ueber+die+Zusammensetzung+einiger+thierischer+Substanzen&rft.au=G.+J.+Mulder&rft.btitle=Journal+f%C3%BCr+praktische+Chemie&rft.date=1839&rft.genre=book&rft.pages=129-152&rft.volume=16" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> Duden – Deutsches Universalwörterbuch. 4. Auflage. Mannheim 2001.

</li>

<li id="cite_note-4"><a href="#cite_ref-4">↑</a> Theodor Wieland: History of Peptide Chemistry, in: Bernd Gutte (Hrsg.), Peptides, Academic Press 1995, S. 2

</li>

<li id="cite_note-IHSGC2004-5"><a href="#cite_ref-IHSGC2004_5-0">↑</a> International Human Genome Sequencing Consortium: <cite style="font-style:italic">Finishing the euchromatic sequence of the human genome</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Nature" title="Nature">Nature</a></cite>. Band 431, Nr. 7011, 2004, S. 931–945, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/nature03001">10.1038/nature03001</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15496913?dopt=Abstract">PMID 15496913</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.atitle=Finishing+the+euchromatic+sequence+of+the+human+genome&rft.au=International+Human+Genome+Sequencing+Consortium&rft.date=2004&rft.doi=10.1038%2Fnature03001&rft.genre=journal&rft.issue=7011&rft.jtitle=Nature&rft.pages=931-945&rft.pmid=15496913&rft.volume=431" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-IHSGC2001-6"><a href="#cite_ref-IHSGC2001_6-0">↑</a> International Human Genome Sequencing Consortium: <cite style="font-style:italic">Initial sequencing and analysis of the human genome</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 409, Nr. 6822, 2001, S. 860–921, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/35057062">10.1038/35057062</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11237011?dopt=Abstract">PMID 11237011</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.atitle=Initial+sequencing+and+analysis+of+the+human+genome&rft.au=International+Human+Genome+Sequencing+Consortium&rft.date=2001&rft.doi=10.1038%2F35057062&rft.genre=journal&rft.issue=6822&rft.jtitle=Nature&rft.pages=860-921&rft.pmid=11237011&rft.volume=409" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-PMID_15998911-7"><a href="#cite_ref-PMID_15998911_7-0">↑</a> P. Kapranov u. a.: <cite style="font-style:italic">Examples of the complex architecture of the human transcriptome revealed by RACE and high-density tiling arrays</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Genome_Research" title="Genome Research">Genome Research</a></cite>. Band 15, Nr. 7, 2005, S. 987–997, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15998911?dopt=Abstract">PMID 15998911</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.atitle=Examples+of+the+complex+architecture+of+the+human+transcriptome+revealed+by+RACE+and+high-density+tiling+arrays&rft.au=P.+Kapranov+u.+a.&rft.date=2005&rft.genre=journal&rft.issue=7&rft.jtitle=Genome+Research&rft.pages=987-997&rft.pmid=15998911&rft.volume=15" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-PMID_18578642-8"><a href="#cite_ref-PMID_18578642_8-0">↑</a> J. L. Rupert: <cite style="font-style:italic">Genomics and environmental hypoxia: what (and how) we can learn from the transcriptome</cite>. In: <cite style="font-style:italic">High Alt Med Biol</cite>. Band 9, Nr. 2, 2008, S. 115–122, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18578642?dopt=Abstract">PMID 18578642</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.atitle=Genomics+and+environmental+hypoxia%3A+what+%28and+how%29+we+can+learn+from+the+transcriptome&rft.au=J.+L.+Rupert&rft.date=2008&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=High+Alt+Med+Biol&rft.pages=115-122&rft.pmid=18578642&rft.volume=9" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-PMID_17569836-9"><a href="#cite_ref-PMID_17569836_9-0">↑</a> E. Pennisi: <cite style="font-style:italic">Genomics. DNA study forces rethink of what it means to be a gene</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Science</cite>. Band 15, Nr. 316, 2007, S. 1556–1557, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17569836?dopt=Abstract">PMID 17569836</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.atitle=Genomics.+DNA+study+forces+rethink+of+what+it+means+to+be+a+gene&rft.au=E.+Pennisi&rft.date=2007&rft.genre=journal&rft.issue=316&rft.jtitle=Science&rft.pages=1556-1557&rft.pmid=17569836&rft.volume=15" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> E. R. Stadtman, R. L. Levine: Chemical modification of proteins by reactive oxygen species. In: I. Dalle-Donne, A. Scaloni, A. Butterfield (Hrsg.): Redox Proteomics: From Protein Modifications To Cellular Dysfunction And Diseases. (= Wiley-Interscience Series on Mass Spectrometry). 2006, ISBN 0-471-72345-2.

</li>

<li id="cite_note-11"><a href="#cite_ref-11">↑</a> Vgl. etwa H. N. Munro, J. B. Allison (Hrsg.): Mammalian protein metabolism. Academic Press, New York 1964.

</li>

<li id="cite_note-DGE-12">↑ <a href="#cite_ref-DGE_12-0">a</a> <a href="#cite_ref-DGE_12-1">b</a> <a href="Deutsche_Gesellschaft_f%C3%BCr_Ern%C3%A4hrung" title="Deutsche Gesellschaft für Ernährung">DGE</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.dge.de/modules.php?name=Content&pa=showpage&pid=3&page=9">Referenzwerte Protein</a>, abgerufen am 7. Oktober 2017.

</li>

<li id="cite_note-PMID26369006-13"><a href="#cite_ref-PMID26369006_13-0">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.fao.org/ag/humannutrition/35978-02317b979a686a57aa4593304ffc17f06.pdf">Dietary protein quality evaluation in human nutrition. Report of an FAQ Expert Consultation.</a> (PDF; 450 kB) In: <a href="Ern%C3%A4hrungs-_und_Landwirtschaftsorganisation_der_Vereinten_Nationen" title="Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen">FAO</a> (Hrsg.): FAO food and nutrition paper. Band 92, Rom 2013, S. 1–66, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26369006?dopt=Abstract">PMID 26369006</a>, ISBN 978-92-5-107417-6.

</li>

<li id="cite_note-PMID19841581-14"><a href="#cite_ref-PMID19841581_14-0">↑</a> R. Elango, M. A. Humayun, R. O. Ball, P. B. Pencharz: Evidence that protein requirements have been significantly underestimated. In: Current opinion in clinical nutrition and metabolic care. Band 13, Nummer 1, Januar 2010, S. 52–57, <a href="https://doi.org/10.1097/MCO.0b013e328332f9b7" class="extiw external" title="doi:10.1097/MCO.0b013e328332f9b7">doi:10.1097/MCO.0b013e328332f9b7</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19841581?dopt=Abstract">PMID 19841581</a> (Review).

</li>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20090915000000/http://www.dge.de/pdf/ws/ReferenceValues.pdf">Reference Values for Nutrient Intake.</a> (<a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a> vom 15. September 2009 im <a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>; PDF) <a href="Deutsche_Gesellschaft_f%C3%BCr_Ern%C3%A4hrung" title="Deutsche Gesellschaft für Ernährung">Deutsche Gesellschaft für Ernährung</a>, Umschau/Braus, Frankfurt am Main 2000, ISBN 3-8295-7114-3, S. 31.

</li>

<li id="cite_note-16"><a href="#cite_ref-16">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://examine.com/nutrition/can-eating-too-much-protein-be-bad-for-you/">Can eating too much protein be bad for you?</a> 26. August 2019, abgerufen am 29. Januar 2020 (englisch).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AProtein&rft.title=Can+eating+too+much+protein+be+bad+for+you%3F&rft.description=Can+eating+too+much+protein+be+bad+for+you%3F&rft.identifier=https%3A%2F%2Fexamine.com%2Fnutrition%2Fcan-eating-too-much-protein-be-bad-for-you%2F&rft.date=2019-08-26&rft.language=en">

</li>

<li id="cite_note-17"><a href="#cite_ref-17">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.pschyrembel.de/Eiwei%C3%9Fmangel%C3%B6dem/B11SP">Eiweißmangelödem</a> <a href="Pschyrembel_(Medizinisches_W%C3%B6rterbuch)" title="Pschyrembel (Medizinisches Wörterbuch)">Pschyrembel</a> Online, abgerufen am 8. März 2025

</li>

<li id="cite_note-18"><a href="#cite_ref-18">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.internisten-im-netz.de/krankheiten/oedeme/ursachen-risikofaktoren-von-oedemen.html">Zu geringe Eiweißkonzentration im Blut</a> <a href="Berufsverband_Deutscher_Internistinnen_und_Internisten" title="Berufsverband Deutscher Internistinnen und Internisten">Berufsverband Deutscher Internistinnen und Internisten</a>, abgerufen am 8. März 2025

</li>

<li id="cite_note-19"><a href="#cite_ref-19">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://herzstiftung.de/ihre-herzgesundheit/gesund-bleiben/ernaehrung/eiweiss">Eiweiß und Herzgesundheit</a> <a href="Deutsche_Herzstiftung" title="Deutsche Herzstiftung">Deutsche Herzstiftung</a>, abgerufen am 8. März 2025

</li>

<li id="cite_note-20"><a href="#cite_ref-20">↑</a> zit. nach Cornelia Pfaff: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.wissenschaft.de/umwelt-natur/sporternaehrung-was-ist-dran-an-eiweisspulver-l-carnitin-und-co/">Sporternährung: Was ist dran an Eiweißpulver, L-Carnitin und Co?</a> 19. Oktober 2002, abgerufen am 9. Dezember 2019.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AProtein&rft.title=Sportern%C3%A4hrung%3A+Was+ist+dran+an+Eiwei%C3%9Fpulver%2C+L-Carnitin+und+Co%3F&rft.description=Sportern%C3%A4hrung%3A+Was+ist+dran+an+Eiwei%C3%9Fpulver%2C+L-Carnitin+und+Co%3F&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.wissenschaft.de%2Fumwelt-natur%2Fsporternaehrung-was-ist-dran-an-eiweisspulver-l-carnitin-und-co%2F&rft.creator=Cornelia+Pfaff&rft.date=2002-10-19">

</li>

<li id="cite_note-21"><a href="#cite_ref-21">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://veganes-eiweiss.de/vegane-protein-quellen-lebensmittel/">Vegane Protein-Quellen in Lebensmitteln.</a> 5. Oktober 2017, abgerufen am 19. Januar 2018.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AProtein&rft.title=Vegane+Protein-Quellen+in+Lebensmitteln&rft.description=Vegane+Protein-Quellen+in+Lebensmitteln&rft.identifier=https%3A%2F%2Fveganes-eiweiss.de%2Fvegane-protein-quellen-lebensmittel%2F&rft.date=2017-10-05">

</li>

<li id="cite_note-22"><a href="#cite_ref-22">↑</a> J. Trommelen, G. A. A. van Lieshout, J. Nyakayiru, A. M. Holwerda, J. S. J. Smeets, F. K. Hendriks, J. M. X. van Kranenburg, A. H. Zorenc, J. M. Senden, J. P. B. Goessens, A. P. Gijsen, L. J. C. van Loon: The anabolic response to protein ingestion during recovery from exercise has no upper limit in magnitude and duration in vivo in humans. Cell Rep Med. 2023 Dec 19;4(12):101324. <a href="https://doi.org/10.1016/j.xcrm.2023.101324" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.xcrm.2023.101324">doi:10.1016/j.xcrm.2023.101324</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/38118410?dopt=Abstract">PMID 38118410</a>; PMCID: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC10772463/">PMC 10772463</a> (freier Volltext).

</li>

<li id="cite_note-23"><a href="#cite_ref-23">↑</a> Sun Yangbo, Liu Buyun, Snetselaar Linda G., Wallace Robert B., Shadyab Aladdin H.: <cite style="font-style:italic">Association of Major Dietary Protein Sources With All-Cause and Cause-Specific Mortality: Prospective Cohort Study</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of the American Heart Association</cite>. S. e015553, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1161/JAHA.119.015553">10.1161/JAHA.119.015553</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ahajournals.org/doi/10.1161/JAHA.119.015553">ahajournals.org</a> [abgerufen am 28. Februar 2021]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.atitle=Association+of+Major+Dietary+Protein+Sources+With+All-Cause+and+Cause-Specific+Mortality%3A+Prospective+Cohort+Study&rft.au=Sun+Yangbo%2C+Liu+Buyun%2C+Snetselaar+Linda+G.%2C+...&rft.btitle=Journal+of+the+American+Heart+Association&rft.doi=10.1161%2FJAHA.119.015553&rft.genre=book&rft.pages=e015553" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-24"><a href="#cite_ref-24">↑</a> Harvard T.H. Chang School of Public Health: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.hsph.harvard.edu/nutritionsource/what-should-you-eat/protein/">Protein.</a> 18. September 2012, abgerufen am 28. Februar 2021 (amerikanisches Englisch).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AProtein&rft.title=Protein&rft.description=Protein&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.hsph.harvard.edu%2Fnutritionsource%2Fwhat-should-you-eat%2Fprotein%2F&rft.creator=Harvard+T.H.+Chang+School+of+Public+Health&rft.date=2012-09-18&rft.language=en-US">

</li>

<li id="cite_note-25"><a href="#cite_ref-25">↑</a> Mingyang Song, Teresa T. Fung, Frank B. Hu, Walter C. Willett, Valter D. Longo: <cite style="font-style:italic">Association of Animal and Plant Protein Intake With All-Cause and Cause-Specific Mortality</cite>. In: <cite style="font-style:italic">JAMA Internal Medicine</cite>. Band 176, Nr. 10, 1. Oktober 2016, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%222168-6106%22&key=cql">2168-6106</a>, S. 1453, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1001/jamainternmed.2016.4182">10.1001/jamainternmed.2016.4182</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://jamanetwork.com/journals/jamainternalmedicine/fullarticle/2540540">jamanetwork.com</a> [abgerufen am 28. Februar 2021]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.atitle=Association+of+Animal+and+Plant+Protein+Intake+With+All-Cause+and+Cause-Specific+Mortality&rft.au=Mingyang+Song%2C+Teresa+T.+Fung%2C+Frank+B.+Hu%2C+...&rft.date=2016-10-01&rft.doi=10.1001%2Fjamainternmed.2016.4182&rft.genre=journal&rft.issn=2168-6106&rft.issue=10&rft.jtitle=JAMA+Internal+Medicine&rft.pages=1453&rft.volume=176" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-26"><a href="#cite_ref-26">↑</a> Yangbo Sun, Buyun Liu, Linda G. Snetselaar, Robert B. Wallace, Aladdin H. Shadyab: <cite style="font-style:italic">Association of Major Dietary Protein Sources With All-Cause and Cause-Specific Mortality: Prospective Cohort Study</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of the American Heart Association</cite>. S. e015553, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1161/JAHA.119.015553">10.1161/JAHA.119.015553</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ahajournals.org/doi/10.1161/JAHA.119.015553">ahajournals.org</a> [abgerufen am 28. Februar 2021]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.atitle=Association+of+Major+Dietary+Protein+Sources+With+All-Cause+and+Cause-Specific+Mortality%3A+Prospective+Cohort+Study&rft.au=Yangbo+Sun%2C+Buyun+Liu%2C+Linda+G.+Snetselaar%2C+...&rft.btitle=Journal+of+the+American+Heart+Association&rft.doi=10.1161%2FJAHA.119.015553&rft.genre=book&rft.pages=e015553" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-27"><a href="#cite_ref-27">↑</a> Christel Lamberg-Allardt, Linnea Bärebring, Erik Kristoffer Arnesen, Bright I. Nwaru, Birna Thorisdottir, Alfons Ramel, Fredrik Söderlund, Jutta Dierkes, Agneta Åkesson: <cite style="font-style:italic">Animal versus plant-based protein and risk of cardiovascular disease and type 2 diabetes: a systematic review of randomized controlled trials and prospective cohort studies</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Food & Nutrition Research</cite>. Band 67, 2023, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221654-661X%22&key=cql">1654-661X</a>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.29219/fnr.v67.9003">10.29219/fnr.v67.9003</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/37050925?dopt=Abstract">PMID 37050925</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.atitle=Animal+versus+plant-based+protein+and+risk+of+cardiovascular+disease+and+type+2+diabetes%3A+a+systematic+review+of+randomized+controlled+trials+and+prospective+cohort+studies&rft.au=Christel+Lamberg-Allardt%2C+Linnea+B%C3%A4rebring%2C+Erik+Kristoffer+Arnesen%2C+...&rft.date=2023&rft.doi=10.29219%2Ffnr.v67.9003&rft.genre=journal&rft.issn=1654-661X&rft.jtitle=Food+%26+Nutrition+Research&rft.pmid=37050925&rft.volume=67" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-28"><a href="#cite_ref-28">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.bcg.com/publications/2024/what-the-alternative-protein-industry-can-learn-from-ev-companies">What the Alternative Protein Industry Can Learn from EV Companies.</a> In: <a href="Boston_Consulting_Group" title="Boston Consulting Group">Boston Consulting Group</a>. 3. Juli 2024, abgerufen am 18. Juli 2024 (englisch).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AProtein&rft.title=What+the+Alternative+Protein+Industry+Can+Learn+from+EV+Companies&rft.description=What+the+Alternative+Protein+Industry+Can+Learn+from+EV+Companies&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.bcg.com%2Fpublications%2F2024%2Fwhat-the-alternative-protein-industry-can-learn-from-ev-companies&rft.date=2024-07-03&rft.language=en">

</li>

<li id="cite_note-29"><a href="#cite_ref-29">↑</a> Liam Pritchett: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://plantbasednews.org/news/alternative-protein/alternative-proteins-reduce-ghgs-more-than-evs/">A 50 % Market Share For Alt Proteins Could Reduce GHGs More Than EVs, Says Report.</a> In: Plant Based News. 15. Juli 2024, abgerufen am 18. Juli 2024 (britisches Englisch).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AProtein&rft.title=A+50+%25+Market+Share+For+Alt+Proteins+Could+Reduce+GHGs+More+Than+EVs%2C+Says+Report&rft.description=A+50+%25+Market+Share+For+Alt+Proteins+Could+Reduce+GHGs+More+Than+EVs%2C+Says+Report&rft.identifier=https%3A%2F%2Fplantbasednews.org%2Fnews%2Falternative-protein%2Falternative-proteins-reduce-ghgs-more-than-evs%2F&rft.creator=Liam+Pritchett&rft.date=2024-07-15&rft.language=en-GB">

</li>

<li id="cite_note-30"><a href="#cite_ref-30">↑</a> <cite style="font-style:italic">Protein and amino acid requirements in human nutrition. Report of a joint FAO/WHO/UNU expert consultation (WHO Technical Report Series 935)</cite>. <a href="Weltgesundheitsorganisation" title="Weltgesundheitsorganisation">Weltgesundheitsorganisation</a>, 2007, ISBN 978-92-4120935-9 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://iris.who.int/bitstream/handle/10665/43411/WHO_TRS_935_eng.pdf">Volltext</a> [PDF]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.btitle=Protein+and+amino+acid+requirements+in+human+nutrition.+Report+of+a+joint+FAO%2FWHO%2FUNU+expert+consultation+%28WHO+Technical+Report+Series+935%29&rft.date=2007&rft.genre=book&rft.isbn=9789241209359&rft.pub=Weltgesundheitsorganisation" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-pmid10867064-31"><a href="#cite_ref-pmid10867064_31-0">↑</a> Gertjan Schaafsma: <cite style="font-style:italic">The Protein Digestibility–Corrected Amino Acid Score</cite>. In: <cite style="font-style:italic">The Journal of Nutrition</cite>. Band 130, Nr. 7, 2000, S. 1865S–1867S, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1093/jn%2F130.7.1865S">10.1093/jn/130.7.1865S</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.atitle=The+Protein+Digestibility-Corrected+Amino+Acid+Score&rft.au=Gertjan+Schaafsma&rft.date=2000&rft.doi=10.1093%2Fjn%2F130.7.1865S&rft.genre=journal&rft.issue=7&rft.jtitle=The+Journal+of+Nutrition&rft.pages=1865S-1867S&rft.volume=130" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-PMID28969364-32"><a href="#cite_ref-PMID28969364_32-0">↑</a> C. P. Marinangeli, J. D. House: Potential impact of the digestible indispensable amino acid score as a measure of protein quality on dietary regulations and health. In: Nutrition reviews. Band 75, Nummer 8, August 2017, S. 658–667, <a href="https://doi.org/10.1093/nutrit/nux025" class="extiw external" title="doi:10.1093/nutrit/nux025">doi:10.1093/nutrit/nux025</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28969364?dopt=Abstract">PMID 28969364</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5914309/">PMC 5914309</a> (freier Volltext) (Review).

</li>

<li id="cite_note-PMID27452871-33"><a href="#cite_ref-PMID27452871_33-0">↑</a> R. R. Wolfe, S. M. Rutherfurd, I. Y. Kim, P. J. Moughan: Protein quality as determined by the Digestible Indispensable Amino Acid Score: evaluation of factors underlying the calculation. In: Nutrition reviews. Band 74, Nr 9, 2016, S. 584–599, <a href="https://doi.org/10.1093/nutrit/nuw022" class="extiw external" title="doi:10.1093/nutrit/nuw022">doi:10.1093/nutrit/nuw022</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27452871?dopt=Abstract">PMID 27452871</a> (Review).

</li>

<li id="cite_note-PMID27708684-34"><a href="#cite_ref-PMID27708684_34-0">↑</a> S. M. Phillips: The impact of protein quality on the promotion of resistance exercise-induced changes in muscle mass. In: Nutrition & metabolism. Band 13, 2016, S. 64, <a href="https://doi.org/10.1186/s12986-016-0124-8" class="extiw external" title="doi:10.1186/s12986-016-0124-8">doi:10.1186/s12986-016-0124-8</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27708684?dopt=Abstract">PMID 27708684</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5041535/">PMC 5041535</a> (freier Volltext) (Review).

</li>

<li id="cite_note-35"><a href="#cite_ref-35">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.biologische-wertigkeit.de/diaas.php">Bedeutung, Definition und Berechnung des DIAAS.</a> Wissenschaftlicher Bericht zur Biologischen Wertigkeit in deutscher Sprache - DIAAS; abgerufen am 24. August 2020.

</li>

<li id="cite_note-36"><a href="#cite_ref-36">↑</a> Benjamin Caballero (Hrsg.): Encyclopedia of Human Nutrition. Second Edition. 2005, Abschnitt „Protein: Requirements and Role in Diet“, S. 61.

</li>

<li id="cite_note-FNR_2006-37"><a href="#cite_ref-FNR_2006_37-0">↑</a> Daten und Fakten zu nachwachsenden Rohstoffen. Fachagentur Nachwachsende Rohstoffe e. V., Gülzow 2006, S. 57; <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.fnr.de/ftp/pdf/literatur/pdf_303fg_dafa_071107.pdf">fnr-server.de</a> (PDF; 1,9 MB).

</li>

<li id="cite_note-38"><a href="#cite_ref-38">↑</a> Ralf Pude, Barbara Wenig: Pflanzen für die Industrie. Pflanzen, Rohstoffe, Produkte. Fachagentur Nachwachsende Rohstoffe e. V., Gülzow 2005, S. 11; <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.fnr.de/ftp/pdf/literatur/pdf_197industriepfl2005.pdf">fnr-server.de</a> (PDF; 1,5 MB).

</li>

<li id="cite_note-39"><a href="#cite_ref-39">↑</a> Dominik Vogt, Christian Gahle, Michael Karus: Erstellung eines Überblicks zu Marktsituation und Trends zur stofflichen Nutzung nachwachsender Rohstoffe (NR) in Nordrhein-Westfalen. nova-Institut GmbH, Hürth 2005.

</li>

<li id="cite_note-40"><a href="#cite_ref-40">↑</a> K. Rappold: Gelatine – Ein natürliches Nahrungsmittel. In: bmi aktuell. 1/2004, Hrsg. Informationszentrale für Backmittel und Backgrundstoffe zur Herstellung von Brot und Feinen Backwaren e. V.

</li>

<li id="cite_note-GME-41">↑ <a href="#cite_ref-GME_41-0">a</a> <a href="#cite_ref-GME_41-1">b</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20160109190155/http://www.gelatine.de/">Homepage Gelatine Manufacturers of Europe</a> (<a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a> vom 9. Januar 2016 im <a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>), abgerufen am 18. September 2008.; (Nicht mehr aufrufbar).

</li>

<li id="cite_note-42"><a href="#cite_ref-42">↑</a> Johann Verbeek, Lisa van den Berg: Proteinous Bioplastics from Bloodmeal. In: bioplastics magazine. Nr. 5, 2008, S. 30.

</li>

<li id="cite_note-43"><a href="#cite_ref-43">↑</a> Casparus J. R. Verbeek, Lisa E. van den Berg: <cite style="font-style:italic">Development of Proteinous Bioplastics Using Bloodmeal</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Polymers and the Environment</cite>. Band 19, Nr. 1, 2010, S. 1–10, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/s10924-010-0232-x">10.1007/s10924-010-0232-x</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.atitle=Development+of+Proteinous+Bioplastics+Using+Bloodmeal&rft.au=Casparus+J.+R.+Verbeek%2C+Lisa+E.+van+den+Berg&rft.date=2010&rft.doi=10.1007%2Fs10924-010-0232-x&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Journal+of+Polymers+and+the+Environment&rft.pages=1-10&rft.volume=19" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-44"><a href="#cite_ref-44">↑</a> Matthias Geuder: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nova-institut.de/news-images/20081106-11/08-10+11+12_Biowerkstoff-Report.pdf#page=46">Biopolymere – Rohstoffe, Technologien, Anwendungen.</a> (PDF; 7,0 MB) In: Biowerkstoff-Report. Okt./Nov./Dez. 2008, S. 46.

</li>

<li id="cite_note-45"><a href="#cite_ref-45">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.flottweg.com/de/anwendungen/chemie-pharma-lebensmittel/proteine/">Flottweg Industriezentrifugen für pflanzliche und tierische Proteine.</a> Abgerufen am 22. Mai 2017.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AProtein&rft.title=Flottweg+Industriezentrifugen+f%C3%BCr+pflanzliche+und+tierische+Proteine&rft.description=Flottweg+Industriezentrifugen+f%C3%BCr+pflanzliche+und+tierische+Proteine&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.flottweg.com%2Fde%2Fanwendungen%2Fchemie-pharma-lebensmittel%2Fproteine%2F">

</li>

<li id="cite_note-46"><a href="#cite_ref-46">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.flottweg.com/fileadmin/user_upload/data/pdf-downloads/Soja-Protein.pdf">Extraktion von Sojaprotein-Isolat.</a> Flottweg SE; abgerufen im 1. Januar 1<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AProtein&rft.title=Extraktion+von+Sojaprotein-Isolat&rft.description=Extraktion+von+Sojaprotein-Isolat&rft.identifier=&rft.publisher=Flottweg+SE&rft.date=">

</li>

<li id="cite_note-tagesschau-47">↑ <a href="#cite_ref-tagesschau_47-0">a</a> <a href="#cite_ref-tagesschau_47-1">b</a> Claus Stäcker: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20130224210541/http://www.tagesschau.de/ausland/fliegen106.html?r=&lid=173316">Die Herren der Fliegen.</a> (<a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a> vom 24. Februar 2013 im <a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>) <a href="Tagesschau.de" title="Tagesschau.de">tagesschau.de</a>.

</li>

<li id="cite_note-efeedlink-48">↑ <a href="#cite_ref-efeedlink_48-0">a</a> <a href="#cite_ref-efeedlink_48-1">b</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.efeedlink.com/contents/03-26-2012/2127c983-4074-40ee-bb5d-767af611b9a5-b351.html">AgriProtein’s managing director sees maggots as next protein alternative.</a> In: efeedlink.com. Abgerufen am 3. Februar 2016.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AProtein&rft.title=AgriProtein%E2%80%99s+managing+director+sees+maggots+as+next+protein+alternative&rft.description=AgriProtein%E2%80%99s+managing+director+sees+maggots+as+next+protein+alternative&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.efeedlink.com%2Fcontents%2F03-26-2012%2F2127c983-4074-40ee-bb5d-767af611b9a5-b351.html">

</li>

<li id="cite_note-49"><a href="#cite_ref-49">↑</a> Rob Fletcher: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20140313114917/http://www.fishnewseu.com/index.php?option=com_content&view=article&id=8015:fishmeal-replacement-scoops-major-award&catid=46:world&Itemid=56">Fishmeal replacement scoops major award.</a> In: fishnewseu.com. Fish News EU, 13. April 2012, archiviert vom <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r250917974">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-position:center right!important;background-repeat:no-repeat!important}body.skin-minerva .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/OOjs_UI_icon_external-link-ltr-progressive.svg")!important;background-size:10px!important;padding-right:13px!important}body.skin-timeless .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a,body.skin-monobook .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/MediaWiki_external_link_icon.svg")!important;padding-right:13px!important}body.skin-vector .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/Link.ernal-small-ltr-progressive.svg")!important;background-size:0.857em!important;padding-right:1em!important}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a class="external text" href="https://redirecter.toolforge.org/?url=http%3A%2F%2Fwww.fishnewseu.com%2Findex.php%3Foption%3Dcom_content%26view%3Darticle%26id%3D8015%3Afishmeal-replacement-scoops-major-award%26catid%3D46%3Aworld%26Itemid%3D56">Original</a> (nicht mehr online verfügbar); abgerufen am 3. Februar 2016.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AProtein&rft.title=Fishmeal+replacement+scoops+major+award&rft.description=Fishmeal+replacement+scoops+major+award&rft.identifier=https%3A%2F%2Fweb.archive.org%2Fweb%2F20140313114917%2Fhttp%3A%2F%2Fwww.fishnewseu.com%2Findex.php%3Foption%3Dcom_content%26view%3Darticle%26id%3D8015%3Afishmeal-replacement-scoops-major-award%26catid%3D46%3Aworld%26Itemid%3D56&rft.creator=Rob+Fletcher&rft.publisher=Fish+News+EU&rft.date=2012-04-13&rft.source=http://www.fishnewseu.com/index.php?option=com_content&view=article&id=8015:fishmeal-replacement-scoops-major-award&catid=46:world&Itemid=56">

</li>

<li id="cite_note-50"><a href="#cite_ref-50">↑</a> <cite style="font-style:italic">Maggots are Turf over Surf animal feed alternative</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Reuters</cite>. 16. März 2012 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.reuters.com/article/safrica-maggots-idUSL5E8EG2P420120316/">reuters.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.atitle=Maggots+are+Turf+over+Surf+animal+feed+alternative&rft.btitle=Reuters&rft.date=2012-03-16&rft.genre=book" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-51"><a href="#cite_ref-51">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20130204030101/http://peaawards.com/pea-awards/2012-winners-2.html">PEA Award winners 2012</a> (<a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a> vom 4. Februar 2013 im <a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>).

</li>

<li id="cite_note-52"><a href="#cite_ref-52">↑</a> Claudia Bröll: <cite style="font-style:italic">Nachhaltige Geschäftsidee Made in South Africa</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Frankfurter Allgemeine Zeitung</cite>. 15. August 2012 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.faz.net/aktuell/gesellschaft/umwelt/nachhaltige-geschaeftsidee-made-in-south-africa-11857044.html">faz.net</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Protein&rft.atitle=Nachhaltige+Gesch%C3%A4ftsidee+Made+in+South+Africa&rft.au=Claudia+Br%C3%B6ll&rft.btitle=Frankfurter+Allgemeine+Zeitung&rft.date=2012-08-15&rft.genre=book" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-53"><a href="#cite_ref-53">↑</a> Jessica Hendy: Ancient protein analysis in archaeology. In: Science Advances. Band 7, Nr. 3, 2021, eabb9314, <a href="https://doi.org/10.1126/sciadv.abb9314" class="extiw external" title="doi:10.1126/sciadv.abb9314">doi:10.1126/sciadv.abb9314</a>.

</li>

<li id="cite_note-SA-20200302-54"><a href="#cite_ref-SA-20200302_54-0">↑</a> Michelle Starr: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sciencealert.com/scientists-claim-to-have-found-the-first-known-extraterrestrial-protein-in-a-meteorite"><cite>Scientists Claim to Have Found The First Known Extraterrestrial Protein in a Meteorite</cite></a> In: <cite>ScienceAlert.com</cite>, 2. März 2020 (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rft.type=newspaperArticle&rft.subject=News&rft.aufirst=Michelle&rft.aulast=Starr&rft.title=Scientists+Claim+to+Have+Found+The+First+Known+Extraterrestrial+Protein+in+a+Meteorite&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.sciencealert.com%2Fscientists-claim-to-have-found-the-first-known-extraterrestrial-protein-in-a-meteorite&rft.source=ScienceAlert.com&rft.date=2020-03-02&rft.language=en">

</li>

<li id="cite_note-55"><a href="#cite_ref-55">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://phys.org/news/2020-03-protein-meteorite.html"><cite>Protein discovered inside a meteorite</cite></a>, Phys.org, 3. März 2020. Abgerufen am 4. März 2020 (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rft.type=newspaperArticle&rft.subject=News&rft.title=Protein+discovered+inside+a+meteorite&rft.identifier=https%3A%2F%2Fphys.org%2Fnews%2F2020-03-protein-meteorite.html&rft.publisher=Phys.org&rft.date=2020-03-03&rft.language=en">

</li>

<li id="cite_note-ARX-20200222-56"><a href="#cite_ref-ARX-20200222_56-0">↑</a> <a href="ArXiv" title="ArXiv">arxiv</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://arxiv.org/abs/2002.11688">2002.11688</a>

</li>

</ol></div>

<div>

Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4076388-2">4076388-2</a> </div>

</div></div></div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2025-10-03" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Protein&oldid=260279211">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

</div>

</div></div>

</div>

</main>

</div>

</body></html>